In vitro reconstitution of the radical S-adenosylmethionine enzyme MqnC involved in the biosynthesis of futalosine-derived menaquinone.
In vitro reconstitution of the radical S-adenosylmethionine enzyme MqnC involved in the biosynthesis of futalosine-derived menaquinone.
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DOI：
10.1021/bi400498d
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发表时间：
2013-07-09
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Begley, Tadhg P.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cooper, Lisa E.;Fedoseyenko, Dmytro;Abdelwahed, Sameh H.;Kim, Soong-Hyun;Dairi, Tohru;Begley, Tadhg P.
自由基S-腺苷甲硫氨酸（SAM）酶MqnC催化在甲萘醌生物合成的夫他洛辛途径中将去次黄嘌呤夫他洛辛（DHFL）转化为独特的螺环化合物环状DHFL。本研究描述了在体外重建的[4Fe-4S]-集群依赖MqnC活性，并确定了从DHFL的腺苷自由基的氢原子提取的网站。
The radical S-adenosylmethionine (SAM) enzyme MqnC catalyzes conversion of dehypoxanthine futalosine (DHFL) to the unique spiro-compound cyclic DHFL in the futalosine pathway for menaquinone biosynthesis. This study describes the in vitro reconstitution of [4Fe-4S]-cluster-dependent MqnC activity and identifies the site of hydrogen atom abstraction from DHFL by the adenosyl radical.
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