A computer model analysis of the active-site coupling mechanism in the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Escherichia coli.
A computer model analysis of the active-site coupling mechanism in the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Escherichia coli.
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大肠杆菌丙酮酸脱氢酶多酶复合物活性位点耦合机制的计算机模型分析。
DOI：
10.1073/pnas.80.10.2907
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发表时间：
1983
影响因子：
11.1
通讯作者：
Reed,LJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hackert,ML;Oliver,RM;Reed,LJ
开发了一种计算机建模系统，用于分析大肠杆菌 α-酮戊二酸脱氢酶复合物 (KGDC) 失活的实验数据，同时通过脂酰胺酶和胰蛋白酶释放硫辛酰基部分 [Hackert, M.L., Oliver, R.M. & Reed, L.J. (1983) Proc。国家。阿卡德。科学。 USA 80, 2226-2230] 用于分析大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合物 (PDC) 的类似数据。模型研究表明，与 KGDC 一样，PDC 的活动受到冗余和随机过程的影响，我们将其描述为多重随机耦合机制。在两种复合物中，超过一个硫辛酰部分服务于每个丙酮酸脱氢酶（EC 1.2.4.1）或α-酮戊二酸脱氢酶（EC 1.2.4.2）（E1）亚基，并且还必须存在用于交换电子和可能的酰基的广泛硫辛酰-硫辛酰相互作用网络。 PDC 的计算数据和实验数据之间的最佳拟合是通过一个模型获得的，该模型具有四个硫辛酰结构域，每个 E1 亚基有四个或更可能是八个硫辛酰部分。 PDC 的硫辛酰-硫辛酰相互作用网络具有与 KGDC 相似的硫辛酰结构域相互作用，加上硫辛酰部分及其在每个二氢硫辛酰胺乙酰转移酶 (EC 2.3.1.12) (E2) 亚基上的配对配偶体相互作用的额外可能性。 PDC 中 E2 亚基上的两个硫辛酰基部分似乎在功能上无法区分，每个硫辛酰基部分服务于该 E2 亚基和二氢硫辛酰胺脱氢酶 (EC 1.6.4.3) (E3) 亚基的乙酰转移酶位点（如果后者与该特定 E2 亚基结合）。观察到的脂酰胺酶和胰蛋白酶灭活 PDC 之间的差异似乎是由于硫辛酰结构域的死端竞争性抑制所致，该结构域已通过脂酰胺酶切除硫辛酰部分进行修饰。
A computer modeling system developed to analyze experimental data for inactivation of the Escherichia coli alpha-ketoglutarate dehydrogenase complex (KGDC) accompanying release of lipoyl moieties by lipoamidase and by trypsin [Hackert, M.L., Oliver, R.M. & Reed, L.J. (1983) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 2226-2230] was used to analyze analogous data for the E. coli pyruvate dehydrogenase complex (PDC). The model studies indicate that the activity of PDC, as found for KGDC, is influenced by redundancies and random processes, which we describe as a multiple random coupling mechanism. In both complexes more than one lipoyl moiety services each pyruvate dehydrogenase (EC 1.2.4.1) or alpha-ketoglutarate dehydrogenase (EC 1.2.4.2) (E1) subunit, and an extensive lipoyl-lipoyl interaction network for exchange of electrons and possibly acyl groups must also be present. The best fit between computed and experimental data for PDC was obtained with a model that has four lipoyl domains with four or, more probably, eight lipoyl moieties servicing each E1 subunit. The lipoyl-lipoyl interaction network for PDC has lipoyl domain interactions similar to those found for KGDC plus the additional possibility of interaction of a lipoyl moiety and its paired mate on each dihydrolipoamide acetyltransferase (EC 2.3.1.12) (E2) subunit. The two lipoyl moieties on an E2 subunit in PDC appear to be functionally indistinguishable, each servicing the acetyltransferase site of that E2 subunit and a dihydrolipoamide dehydrogenase (EC 1.6.4.3) (E3) subunit if the latter is bound to that particular E2 subunit. The observed difference between inactivation of PDC by lipoamidase and by trypsin appears to be due to dead-end competitive inhibition by lipoyl domains that have been modified by excision of lipoyl moieties by lipoamidase.
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