Identification of mouse liver aldehyde dehydrogenases that catalyze the oxidation of retinaldehyde to retinoic acid.
Identification of mouse liver aldehyde dehydrogenases that catalyze the oxidation of retinaldehyde to retinoic acid.
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鉴定催化视黄醛氧化为视黄酸的小鼠肝醛脱氢酶。
DOI：
10.1016/0006-2952(91)90266-8
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发表时间：
1991
影响因子：
5.8
通讯作者：
Sladek,NE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee,MO;Manthey,CL;Sladek,NE
NAD(P) 连接的醛脱氢酶可催化多种醛的氧化。小鼠组织中已鉴定出其中 13 种酶；在肝脏中发现了十一种。有些是底物非特异性的；其他的则是相对底物特异性的。本研究试图确定这些酶中的哪些在催化视黄醛氧化为视黄酸方面发挥作用，视黄酸是维生素 A 的代谢产物，可促进上皮细胞和其他细胞的分化。为此目的，使用了分光光度法和高效液相色谱法。视黄醛 (25 μM) 的酶催化氧化仅限于细胞质（105,000 g 上清液部分），发生速率为 211 nmol/min/g 肝脏；该馏分对乙醛 (4 mM) 的氧化速度大约快十倍。至少 90% 的这种活动依赖于 NAD。在大约 10% 的显然与 NAD 无关的酶中，三分之二受到 1 mM 吡哆醛（一种已知的醛氧化酶抑制剂）的抑制。在六种胞质醛脱氢酶中，只有两种，即。 AHD-2和AHD-7催化视黄醛氧化为视黄酸。另一种 NAD 依赖性酶，即。黄嘌呤氧化酶（脱氢酶形式）也催化该反应。 AHD-2 的催化作用占总 NAD 依赖性活性的 90% 以上。AHD-2、AHD-7 和黄嘌呤氧化酶（脱氢酶形式）催化反应的 Km 值分别为 0.7、0.6 和 0.9 μM。 AHD-4 是一种存在于小鼠胃上皮和角膜细胞质中的乙醛脱氢酶，它不会催化该反应。
NAD(P)-linked aldehyde dehydrogenases catalyze the oxidation of a wide variety of aldehydes. Thirteen of these enzymes have been identified in mouse tissues; eleven are found in the liver. Some are substrate-nonspecific; others are relatively substrate-specific. The present investigation sought to determine which of these enzymes are operative in catalyzing the oxidation of retinaldehyde to retinoic acid, a metabolite of vitamin A that promotes the differentiation of epithelial and other cells. Spectrophotometric and HPLC assays were used for this purpose. Enzyme-catalyzed oxidation of retinaldehyde (25 μM) was restricted to the cytosol (105,000g supernatant fraction) and occurred at a rate of 211 nmol/min/g liver; oxidation of acetaldehyde (4 mM) by this fraction proceeds about ten times faster. At least 90% of this activity was NAD dependent. Of the approximately 10% that was apparently NAD independent, two-thirds was inhibited by 1 mM pyridoxal, a known inhibitor of aldehyde oxidase. Of the six cytosolic aldehyde dehydrogenases, only two, viz. AHD-2 and AHD-7, catalyzed the oxidation of retinaldehyde to retinoic acid. An additional NAD-dependent enzyme, viz. xanthine oxidase (dehydrogenase form), also catalyzed the reaction. Catalysis by AHD-2 accounted for more than 90% of the total NAD-dependent activity.Kmvalues were 0.7, 0.6 and 0.9 μM, respectively, for the AHD-2-, AHD-7- and xanthine oxidase (dehydrogenase form)-catalyzed reaction. AHD-4, an aldehyde dehydrogenase found in the cytosol of mouse stomach epithelium and cornea, did not catalyze the reaction.
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