Evidence for multisite ligand binding and stretching of filamin by integrin and migfilin.
Evidence for multisite ligand binding and stretching of filamin by integrin and migfilin.
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DOI：
10.1021/bi2003229
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发表时间：
2011-05-24
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Qin, Jun
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ithychanda, Sujay Subbayya;Qin, Jun
细丝蛋白是一种大的细胞骨架衔接子，通过与跨膜受体整合素和肌动蛋白结合，将质膜连接到细胞骨架上。24个细丝蛋白免疫球蛋白重复序列中有7个具有保守的整联蛋白结合位点，其中19个和21个分别被其相邻的重复序列18和20自身抑制。在这里，我们表明，使用NMR光谱的自动抑制可以缓解整合素或整合素调节剂migfilin。我们进一步证明，重复19和21可以同时从事配体。这些数据表明，细丝蛋白是机械拉伸的整合素或migfilin通过多位点的结合机制，调节细胞骨架和整合素介导的细胞粘附。
Filamin, a large cytoskeletal adaptor, connects plasma membrane to cytoskeleton by binding to transmembrane receptor integrin and actin. Seven of twenty-four filamin immunoglobulin repeats have conserved integrin binding sites, of which 19 and 21 were shown to be auto-inhibited by their adjacent repeats 18 and 20 respectively. Here we show using NMR spectroscopy that the auto-inhibition can be relieved by integrin or an integrin regulator migfilin. We further demonstrate that repeats 19 and 21 can simultaneously engage ligands. The data suggest that filamin is mechanically stretched by integrin or migfilin via a multi-site binding mechanism for regulating cytoskeleton and integrin-mediated cell adhesion.
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