Spectroelectrochemistry of blue copper proteins: pH and temperature dependences of the reduction potentials of five azurins
Spectroelectrochemistry of blue copper proteins: pH and temperature dependences of the reduction potentials of five azurins
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蓝铜蛋白的光谱电化学：五种天青蛋白还原电位的 pH 和温度依赖性
DOI：
10.1016/s0020-1693(00)80341-2
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发表时间：
1992
影响因子：
2.8
通讯作者：
H. Gray
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Clair;W. R. Ellis;H. Gray
研究了产碱杆菌属（Alcaligenes）、铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa）、粪产碱杆菌（Alcaligenes faecalis）、产碱杆菌属（Alcaligenes sp.）(Asp)和支气管败血波氏杆菌（Bbr）天青蛋白的光谱电化学测定。pH 8.0（25 ℃，μ 0.1 M，NaPi）下的电位为：267.0（Ade）; 291.9（Pae）; 251.5（Afa）; 278.1（Asp）; 250.3（Bbr）mV（相对于NHE）。的电位与pH值的变化被解释在铜网站和滴定组氨酸残基之间的相互作用。Bbr天青蛋白的还原电位与pH值和温度的变化表明，铜网站是扭曲显着的氧化还原连接的构象变化，这种蛋白质。
The pH and temperature dependences of the reduction potentials ofAlcaligenes denitrificans(Ade),Pseudomonas aeruginosa(Pae),Alcaligenes faecalis(Afa),Alcaligenes sp.(Asp) andBordetella bronchiseptica(Bbr) azurins have been determined by spectroelectrochemistry. Potentials at pH 8.0 (25 °C, μ 0.1 M, NaPi) are: 267.0 (Ade); 291.9 (Pae); 251.5 (Afa); 278.1 (Asp); 250.3 (Bbr) mV versus NHE. The variations in the potentials with pH are interpreted in terms of interactions between the copper site and titrating histidine residues. Variations in the reduction potential of Bbr azurin with both pH and temperature indicate that the copper site is distorted significantly by a redox-linked conformational change in this protein.
蓝铜和铁硫蛋白中硫配体的氢键：通过共振拉曼光谱检测。
影响因子：
2.9
作者：
Mino,Y;Loehr,TM;Wada,K;Matsubara,H;Sanders-Loehr,J
通讯作者：
Sanders-Loehr,J