Differential phosphorylation of the β2 integrin CD11b/CD18 in the plasma and specific granule membranes of neutrophils
Differential phosphorylation of the β2 integrin CD11b/CD18 in the plasma and specific granule membranes of neutrophils
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中性粒细胞血浆和特定颗粒膜中 β2 整合素 CD11b/CD18 的差异磷酸化
DOI：
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发表时间：
1997
影响因子：
5.5
通讯作者：
S. Abramson
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Buyon;M. Philips;J. Merrill;S. Slade;J. Leszczynska;S. Abramson
中性粒细胞聚集是由β2整合素CD11b/CD18介导的，该整合素在静息细胞表面膜上的表达有限，但在细胞活化后从胞内细胞器募集。我们之前发现，新转移到质膜上的CD11b/CD18不会促进粘附，但必须经过修饰才能发挥功能。由于肉豆蔻酸酯（phorbol myristate acetate， PMA）诱导的中性粒细胞聚集伴随着CD18细胞质尾部的重新磷酸化，我们试图确定CD11b/CD18磷酸化是否在不同的细胞区室中分别受到调节。因此，从纯化的中性粒细胞特异性颗粒或质膜裂解物中免疫沉淀[32P]标记的CD11b/CD18。在质膜组分中，与全细胞裂解物一样，CD18在暴露于PMA的细胞中发生磷酸化，而在未处理的细胞或用N -甲酰基-甲硫基-亮基-苯丙氨酸（fMLP）处理的细胞中则没有磷酸化。a链CD11h在所有条件下都被磷酸化。相比之下，仅观察到特异性颗粒相关CD18或CD11b的边缘磷酸化。Calyculin A是丝氨酸/苏氨酸磷酸酶（ppl > pp2a）的抑制剂，在质膜上诱导CD18的强烈磷酸化，但在特定颗粒中没有。将完整的特异性颗粒膜添加到PMA处理的中性粒细胞的质膜上，可显著降低CD11b和CD18亚基的磷酸化。这些数据表明，伴随中性粒细胞活化的CD11b/CD18的磷酸化仅限于质膜相关分子。磷酸化，无论是组成或诱导，是不存在于特定的颗粒膜。这种差异可能是由于一种特定的颗粒相关磷酸酶，可能与ppl不同。因此，粘附能力强的质膜CD11b/CD18和粘附能力弱的特异性颗粒CD11b/CD18的磷酸化状态不同。j . Leukoc。生物学报61:313-321；1997.
Neutrophil aggregation is mediated by the β2 integrin CD11b/CD18, which has limited expression on the surface membrane of resting cells but is recruited from intracellular organelles after cell activation. We have previously found that CD11b/CD18 newly translocated to the plasma membrane does not contribute to adhesion but must be modified to be functional. Because neutrophil aggregation induced by phorbol myristate acetate (PMA) is accompanied by de novo phosphorylation of the CD18 cytoplasmic tail, we sought to determine whether CD11b/CD18 phosphorylation is separately regulated in the different cellular compartments. Accordingly, [32P]‐labeled CD11b/CD18 was immunoprecipitated from purified neutrophil‐specific granule or plasma membrane lysates. In plasma membrane fractions, as in whole cell lysates, CD18 became phosphorylated in cells exposed to PMA but not in untreated cells or cells treated with N‐formyl‐methionyl‐leucyl‐phenylalanine (fMLP). The a chain, CD11h, was phosphorylated under all conditions. In contrast, only marginal phosphorylation of specific granule‐associated CD18 or CD11b was observed. Calyculin A, an inhibitor of serine/threonine phosphatases (ppl > pp2a), induced strong phosphorylation of CD18 in the plasma membrane but not in the specific granules. Addition of intact specific granule membranes to the plasma membranes from PMA‐treated neutrophils markedly decreased phosphorylation in both CD11b and CD18 subunits. These data suggest that the phosphorylation of CD11b/CD18, which accompanies neutrophil activation, is limited to plasma membrane‐associated molecules. Phosphorylation, either constitutive or induced, is absent in the specific granule membranes. The difference may be due to a specific granule‐associated phosphatase, probably distinct from ppl. Therefore adhesion‐competent plasma membrane CD11b/CD18 and adhesion‐incompetent specific granule CD11b/CD18 differ in their state of phosphorylation. J. Leukoc. Biol. 61: 313–321; 1997.
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Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950)
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通讯作者：
Winchester,RJ