Structural and functional analyses explain Pea KAI2 receptor diversity and reveal stereoselective catalysis during signal perception.
Structural and functional analyses explain Pea KAI2 receptor diversity and reveal stereoselective catalysis during signal perception.
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结构和功能分析解释了 Pea KAI2 受体的多样性，并揭示了信号感知过程中的立体选择性催化作用。
DOI：
10.1038/s42003-022-03085-6
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发表时间：
2022-02-11
影响因子：
5.9
通讯作者：
Shabek N
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guercio AM;Torabi S;Cornu D;Dalmais M;Bendahmane A;Le Signor C;Pillot JP;Le Bris P;Boyer FD;Rameau C;Gutjahr C;de Saint Germain A;Shabek N
KAI2蛋白是植物α/β水解酶受体，可感知烟源丁烯内酯信号和内源性尚未确定的KAI2配体（KLs）。不同物种的KAI2受体数量不同，KAI2基因的重复和亚功能化可能通过改变对不同KLs的特异性来发挥适应性作用。豆科植物是最大的开花植物家族之一，包含许多农艺作物。在其多样化之前，KAI2经历了重复，产生了KAI2A和KAI2B。本研究表明，Pisum sativum KAI2A和KAI2B是具有发散性配体立体选择性的活性受体和酶。KAI2B对更广泛的底物具有更高的亲和力和水解能力，包括类孤孤内酯立体异构体。我们确定了PsKAI2B在载脂蛋白和丁烯内酯结合状态下的晶体结构。生化、结构和质谱分析表明，KAI2s在催化丝氨酸上有一个瞬时中间体，在催化组氨酸上有一个稳定的加合物，证实了它作为一种真正的酶的作用。我们的工作揭示了发散型KAI2受体对配体感知和催化的立体选择性，并提出了KAI2B对KAR/KL和独角酯内酯的适应性敏感性。Guercio等人将结构生物学、生物化学和植物生物学相结合，揭示了进化分化的Pisum KAI2A和KAI2B作为受体和酶的双重功能，具有不同的配体选择性，并提出KAI2B对独角麦内酯类植物激素的适应性敏感性。他们报道了KAI2在载子态和配体中间结合态的结构，进一步阐明了KAI2的催化机制。
KAI2 proteins are plant α/β hydrolase receptors which perceive smoke-derived butenolide signals and endogenous, yet unidentified KAI2-ligands (KLs). The number of functional KAI2 receptors varies among species and KAI2 gene duplication and sub-functionalization likely plays an adaptative role by altering specificity towards different KLs. Legumes represent one of the largest families of flowering plants and contain many agronomic crops. Prior to their diversification, KAI2 underwent duplication resulting in KAI2A and KAI2B. Here we demonstrate that Pisum sativum KAI2A and KAI2B are active receptors and enzymes with divergent ligand stereoselectivity. KAI2B has a higher affinity for and hydrolyses a broader range of substrates including strigolactone-like stereoisomers. We determine the crystal structures of PsKAI2B in apo and butenolide-bound states. The biochemical, structural, and mass spectra analyses of KAI2s reveal a transient intermediate on the catalytic serine and a stable adduct on the catalytic histidine, confirming its role as a bona fide enzyme. Our work uncovers the stereoselectivity of ligand perception and catalysis by diverged KAI2 receptors and proposes adaptive sensitivity to KAR/KL and strigolactones by KAI2B. Guercio et al., combine structural biology, biochemistry, and plant biology to reveal the dual functions of evolutionarily diverged Pisum KAI2A and KAI2B as both receptors and enzymes with distinct ligand selectivity, and propose adaptive sensitivity to strigolactone phytohormones by KAI2B. They reported the structures of KAI2 in apo and ligand intermediate -bound states that further illuminate KAI2s catalysis mechanism.
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影响因子：
8.8
作者：
Burger, Marco;Mashiguchi, Kiyoshi;Chory, Joanne
通讯作者：
Chory, Joanne
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH
影响因子：
7.2
作者：
Clough, SJ;Bent, AF
通讯作者：
Bent, AF
影响因子：
3.7
作者：
Bythell-Douglas R;Waters MT;Scaffidi A;Flematti GR;Smith SM;Bond CS
通讯作者：
Bond CS
影响因子：
64.8
作者：
Gomez-Roldan, Victoria;Fermas, Soraya;Rochange, Soizic F.
通讯作者：
Rochange, Soizic F.