Radical SAM-dependent carbon insertion into the nitrogenase M-cluster.
Radical SAM-dependent carbon insertion into the nitrogenase M-cluster.
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DOI：
10.1126/science.1224603
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发表时间：
2012-09-28
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ribbe MW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wiig JA;Hu Y;Chung Lee C;Ribbe MW
固氮酶的活性位点 M 簇是一个核心含有碳化物的金属硫簇。通过放射性标记实验，我们表明这种碳化物源自 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM) 的甲基，并通过组装蛋白 NifB 插入到 M 簇中。我们的 SAM 裂解和氘取代分析表明，NifB 的碳插入机制与提出的自由基 SAM 酶 RlmN 和 Cfr 的 RNA 甲基化机制之间的相似性，其中涉及从一个 SAM 等价物进行甲基转移，然后通过从第二个 SAM 等价物产生的 5'-脱氧腺苷基自由基从甲基中提取氢原子。这项工作是阐明间隙碳化物重要性并深入了解固氮酶机制的第一步。
The active site of nitrogenase, M-cluster, is a metal-sulfur cluster containing a carbide at its core. Using radiolabeling experiments, we show that this carbide originates from the methyl group of S-adenosylmethionine (SAM) and that it is inserted into the M-cluster by the assembly protein NifB. Our SAM cleavage and deuterium substitution analyses suggest similarity between the mechanism of carbon insertion by NifB and the proposed mechanism of RNA methylation by the radical SAM enzymes RlmN and Cfr, which involves methyl transfer from one SAM equivalent, followed by hydrogen atom abstraction from the methyl group by a 5′-deoxyadenosyl radical generated from a second SAM equivalent. This work is an initial step toward unraveling the significance of the interstitial carbide and providing insights into the nitrogenase mechanism.
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自由基 SAM 酶进行甲基转移的结构基础。
DOI：
10.1126/science.1205358
发表时间：
2011-05-27
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Boal AK;Grove TL;McLaughlin MI;Yennawar NH;Booker SJ;Rosenzweig AC
通讯作者：
Rosenzweig AC
影响因子：
15
作者：
Yan F;LaMarre JM;Röhrich R;Wiesner J;Jomaa H;Mankin AS;Fujimori DG
通讯作者：
Fujimori DG
DOI：
10.1073/pnas.1017781108
发表时间：
2011-03-08
影响因子：
11.1
作者：
Yan, Feng;Fujimori, Danica Galonic
通讯作者：
Fujimori, Danica Galonic
DOI：
10.1073/pnas.72.7.2478
发表时间：
1975-01-01
影响因子：
11.1
作者：
JOB, RC;BRUICE, TC
通讯作者：
BRUICE, TC
影响因子：
15
作者：
Pavlov, M;Siegbahn, PEM;Crabtree, RH
通讯作者：
Crabtree, RH