Structure-function studies of FMRP RGG peptide recognition of an RNA duplex-quadruplex junction.
Structure-function studies of FMRP RGG peptide recognition of an RNA duplex-quadruplex junction.
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RNA 双链体-四链体连接的 FMRP RGG 肽识别的结构功能研究。
DOI：
10.1038/nsmb.2064
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发表时间：
2011-06-05
影响因子：
16.8
通讯作者：
Patel, Dinshaw J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Anh Tuan Phan;Kuryavyi, Vitaly;Darnell, Jennifer C.;Serganov, Alexander;Majumdar, Ananya;Ilin, Serge;Raslin, Tanya;Polonskaia, Anna;Chen, Cynthia;Clain, David;Darnell, Robert B.;Patel, Dinshaw J.
我们已经确定了从脆性X智力低下蛋白（FMRP）和在体外选择的富含鸟嘌呤的sc 1 RNA的精氨酸-甘氨酸-丰富的RGG肽之间的复合物的溶液结构。结合的RNA形成一个新的G-四链体分离的侧翼双链体干的混合连接四分体。RGG肽沿着RNA双链体的大沟，G-四链体迫使R10 GGGGR 15在双链体-四链体连接处急转弯。精氨酸R10和R15与相邻沃森-克里克G·C对的鸟嘌呤的大沟边缘形成跨链特异性决定分子间氢键。RNA和肽突变的过滤器结合试验鉴定和验证肽-RNA分子间接触和形状互补性对分子识别的贡献。FMRP RGG结构域识别的G-四链体和周围的RNA序列的组合的这些发现具有识别其他基因组G丰富的RNA的影响。
We have determined the solution structure of the complex between an arginine-glycine-rich RGG peptide from the fragile X mental retardation protein (FMRP) and an in vitro-selected guanine-rich sc1 RNA. The bound RNA forms a novel G-quadruplex separated from the flanking duplex stem by a mixed junctional tetrad. The RGG peptide is positioned along the major groove of the RNA duplex, with the G-quadruplex forcing a sharp turn of R10GGGGR15 at the duplex-quadruplex junction. Arginines R10 and R15 form cross-strand specificity-determining intermolecular hydrogen-bonds with the major-groove edges of guanines of adjacent Watson-Crick G•C pairs. Filter binding assays on RNA and peptide mutations identify and validate contributions of peptide-RNA intermolecular contacts and shape complementarity to molecular recognition. These findings on FMRP RGG domain recognition by a combination of G-quadruplex and surrounding RNA sequences have implications for recognition of other genomic G-rich RNAs.
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