An FF domain-dependent protein interaction mediates a signaling pathway for growth factor-induced gene expression.

An FF domain-dependent protein interaction mediates a signaling pathway for growth factor-induced gene expression.
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FF 结构域依赖性蛋白质相互作用介导生长因子诱导的基因表达的信号传导途径。

DOI:
10.1016/j.molcel.2004.11.024
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发表时间:
2005
期刊:
影响因子:
16
通讯作者:
Settleman,Jeffrey
Settleman,Jeffrey
中科院分区:
生物学1区
文献类型:
--
作者:
Jiang,Wei;Sordella,Raffaella;Chen,Guang-Chao;Hakre,Shweta;Roy,AnandaL;Settleman,Jeffrey

文献摘要

参考文献

被引文献

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Ff结构域是一种知之甚少的蛋白质基序,存在于所有真核生物中,但在极少数蛋白质中存在。它们通常以串联阵列形式出现,主要出现在剪接和转录因子中。奇怪的是,它们也存在于细胞质Rho GTP酶激活蛋白(GAP)的p190家族中。我们发现血清反应转录调节因子TFII-I是p190 RhoGAP FF域的特异性相互作用元件。P190通过FF域将TFII-I隔离在细胞质中,但在PDGF受体介导的FF域的磷酸化后,TFII-I从p190释放并移位到细胞核,在那里它可以激活包括c-fos在内的血清诱导基因的转录。这些发现揭示了有丝分裂原促进基因转录的途径,并表明了FF域在磷酸化介导的信号转导中的作用。
FF domains are poorly understood protein motifs found in all eukaryotes but in a very small number of proteins. They typically occur in tandem arrays and appear predominantly in splicing and transcription factors. Curiously, they are also present in the p190 family of cytoplasmic Rho GTPase activating proteins (GAPs). We identified the serum-responsive transcriptional regulator TFII-I as a specific interactor with the p190 RhoGAP FF domains. p190 sequesters TFII-I in the cytoplasm via the FF domains, but upon PDGF receptor-mediated phosphorylation of an FF domain, TFII-I is released from p190 and translocates to the nucleus where it can activate transcription of serum-inducible genes including c-fos. These findings reveal a pathway by which mitogens promote gene transcription and indicate a role for FF domains in phosphorylation-mediated signal transduction.
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