LCMS/MS (Flüssigkeitschromatographie gekoppelt mit Tandem-Massenspektrometer)

埃米尔-费舍尔研究中心Universität Erlangen beschäftigt，目标蛋白结构与功能研究中心。作者：r diesen Schwerpunkt ist es unerlässlich， sohl - die蛋白靶点是由3个分子组成的相互作用伙伴，Hilfe von LCMS/MS zu identifizien，其敏感性和präzise zu quantifizien。besders in der Arbeitsgruppe Lebensmittelchemie, die sich vorallem mit der Chemie und Bioaktivität hitzebehandelter Lebensmittel beschäftigt, ist die erfolgreiche Bearbeitung der Projekte davon abhängig, ass die bioaktiven Lebensmittelbestandteile, die ofterin sehr niedrigen Mengen in komplexen Matrizes vorliegen， mittels LCMS/MS empfindich nachgewiesen和validede quantifiziert werden。<s:1> die Untersuchungen nicht-酶-翻译后蛋白修饰（protein modifiationen）， die einen wissenschaftlichen Schwerpunkt darstellen, ist neben der hoch - sensitivity detectionauth . Möglichkeit unerlässlich， durchine LCMS/MS- Analyse die peptidstrucktur zu characterterisieren和die bindungsstele和strucktur der Modifikationen beestimmen。http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS系统，http://www.lms /MS。

Das Emil-Fischer Centrum der Universität Erlangen beschäftigt sich mit der Struktur und Funktion von Targetproteinen. Für diesen Schwerpunkt ist es unerlässlich, sowohl die Proteintargets als auch ihre niedermolekularen Interaktionspartner mit Hilfe von LCMS/MS zu Identifizieren und hoch sensitiv und präzise zu quantifizieren. Besonders in der Arbeitsgruppe Lebensmittelchemie, die sich vor allem mit der Chemie und Bioaktivität hitzebehandelter Lebensmittel beschäftigt, ist die erfolgreiche Bearbeitung der Projekte davon abhängig, dass die bioaktiven Lebensmittelbestandteile, die oft in sehr niedrigen Mengen in komplexen Matrizes vorliegen, mittels LCMS/MS empfindlich nachgewiesen und valide quantifiziert werden. Für die Untersuchungen nicht-enzymatischer posttranslationaler Proteinmodifikationen, die einen wissenschaftlichen Schwerpunkt darstellen, ist neben der hoch sensitiven Detektion auch die Möglichkeit unerlässlich, durch eine LCMS/MS- Analyse die Peptidstruktur zu charakterisieren und die Bindungsstelle und Struktur der Modifikationen zu bestimmen. Aus diesen Gründen wird die Anschaffung eines LCMS/MS Systems mit hoch aufgelöster Chromatographie, Elektrosprayionisation und Triplequadrupol-Analysator mit linearer Ionenfalle beantragt.