Zeitaufgelöste, makromolekulare Röntgenstrukturanalyse

麻省理工学院的高级工程师L？恩根斯卡拉在100PS的基础上分析了这一问题。在Proteinen，Werkzeug zur Untersuung von StrukTurn，Dynamik and Funktionszusammenhängen是一种可行的方法。在此基础上，分析了德国的经济状况，并对其进行了解释。我是照片中的凝胶蛋白质和相容的中间和相容的运动学机械师和他们的工程师L和两个S估计。这是一种新的机械学方法。野生型的肌红蛋白和移植物的肌红蛋白的突变率都很高。蛋白质松弛和死亡松弛在Häm-Gruppe Wurden Wurden Quantifiziert和Konnten Zeitlich Verglichen是的。在此基础上，对蛋白质的指数松弛进行了研究。实验表明，藻红蓝蛋白是一种新的蛋白质，也是一种新型的荧光蛋白。

Mit Hilfe der zeitaufgelösten Röntgenstrukturanalyse können Reaktionen in Proteinen auf einer Zeitskala von 100 ps bis zu ihrem Ende auf einer atomaren Längenskala untersucht werden. Damit ist diese Methode ein mächtiges Werkzeug zur Untersuchung von Struktur, Dynamik und Funktionszusammenhängen in Proteinen. Durch die Analyse der zeitabhängigen Daten durch die Singulärwertzerlegung hat der Antragsteller maßgeblich zur Interpretation dieser Daten beigetragen. Im Photozyklus des photoaktiven gelben Proteins wurden die Strukturen der Intermediate und kompatible kinetische Mechanismen mit Hilfe der Singulärwertzerlegung auf einer Zeitskala von l ns bis 2 s bestimmt. Weitere Versuche zur Bestimmung eines eindeutigen Mechanismus stehen an. Anhand der L29W Mutante des Myoglobins konnte der Migrationspfad des CO auch im Wild-Typ bestimmt werden. Proteinrelaxationen und die Relaxation der Häm-Gruppe wurden quantifiziert und konnten somit zeitlich verglichen werden. Die anfängliche, nicht-exponentielle Relaxation des Proteins soll weiter in den Pikosekundenbereich verfolgt werden. Experimente mit der zeitaufgelösten Kristallographie sind an dem photoaktiven Biliprotein Phycoerythrocyanin und an weiteren biologischen Systemen wie Mutanten des grün fluoreszierenden Proteins geplant.