Structure and Dynamics of Radicals and Radical Pairs in Protein Complexes by 95-GHz and 360-GHz High-field EPR/ENDOR

Zur Aufklärung des zusammenhes von Struktur，动力学和功能生物学，其中蛋白质复合物，z.B. lichtgetribener电子和质子转移蛋白，那就是die HochfeldEPR/ endorp - spektroskie als Ergänzung Zur Röntgen- and laseruntersuhnesmethoden herragend bewährt。Räumliche und elektronische Strukturen sowie die Konformationsdynamik funktioneller Proteinfragmente lassen， durch spectra and zeitliche Auflösung der各向异性von Zeeman- and hyperfeinwehselwirkungen bei hohen magnenetfelden（他的频率）和频率（他的频率360 GHz） erzielen。Die geplanten Aktivitäten konzentrieren si . auf: 1) Weiterentwicklungen der 95-GHz- and 360-GHz-EPR/ endo - spectrometer f<e:1> [r] zeitaufgelöste Untersuchungen, Proteinen and derconformationsfluktuationen；2) Anwendungen auf ein and zweifach ortsspezifisch NO。-spinmarkierte protein mit dem Ziel, die Polarität der Spinlabel-Umgebung in kanalbildenden Domänen zu bestimen。生物工程学报，功能学与应用学，Konformationsänderungen, [m] . Beispiel - selekselkspinmarkierter - lichtge3 - benen - progenp - pumpe - Bakteriorrhodopsin - and - kanalbildenden - Toxins Colicin .] [j] .浙江大学学报（自然科学版）。蛋白质问题的研究进展[j]； [0]; [0]

Zur Aufklärung des Zusammenhangs von Struktur, Dynamik und Funktion biologisch wichtiger Proteinkomplexe, z.B. lichtgetriebener Elektronen- und Protonentransfer-Proteine, hat sich die HochfeldEPR/ENDOR-Spektroskopie als Ergänzung zu Röntgen- und LaserUntersuchungsmethoden hervorragend bewährt. Räumliche und elektronische Strukturen sowie die Konformationsdynamik funktioneller Proteinfragmente lassen sich durch spektrale und zeitliche Auflösung der Anisotropie von Zeeman- und Hyperfeinwechselwirkungen bei hohen Magnetfeldern (bis zu 14 T) und Frequenzen (bis zu 360 GHz) erzielen. Die geplanten Aktivitäten konzentrieren sich auf: 1) Weiterentwicklungen der 95-GHz- und 360-GHz-EPR/ENDOR-Spektrometer für zeitaufgelöste Untersuchungen an Proteinen und deren Konformationsfluktuationen; 2) Anwendungen auf ein- und zweifach ortsspezifisch NO.-spinmarkierte Proteine mit dem Ziel, die Polarität der Spinlabel-Umgebung in kanalbildenden Domänen zu bestimmen. Mit der biologischen Funktion einhergehende Konformationsänderungen sollen am Beispiel selektiv spinmarkierter Mutanten der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorrhodopsin und des kanalbildenden Toxins Colicin A studiert werden, um aktuelle Struktur- und Faltungsmodelle zu überprüfen. Die Proteinproben sollen in flüssigen und gefrorenen Lösungen spektroskopiert werden.