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Von Hydrolasen zu Acyltransferasen: Struktur-Funktionsbeziehungen Serin-Carboxypeptidase-ähnlicher Acyltransferasen des pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsels

Von Hydrolasen zu Acyltransferasen: Struktur-Funktionsbeziehungen Serin-Carboxypeptidase-ähnlicher Acyltransferasen des pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsels
从水解酶到酰基转移酶:植物苯丙烷代谢中丝氨酸羧肽酶样酰基转移酶的结构-功能关系
批准号:
5405120
负责人:
Dr. Carsten Milkowski
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Priority Programmes
财政年份:
2003
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2002-12-31 至 2008-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
在制备苯丙烷酯时,需要使用酰基转移酶,该酶是辅酶A-活化的能量底物-乙酰酯(1-O-葡萄糖酯)。第一次测序分析发现了丝氨酸-羧基肽水解酶的重要酰基转移酶。Ziel dieses Projekts ist es,die strukturelle Basis für die gegenüber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Acyltransferasen verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser Enzymklasse zu erarbeiten.韦尔登猪消化道的生化特性是通过消化道内脂肪酸和胆固醇的分离和结构分析而获得的。晶体结构解决了转酰基酶解机制和底物特异性的酶解机制。本文通过序列分析,提出了一种新的酶促反应的进化假说。Untersuchungen zur subzellulären Lokalisation sollen zeigen,ob mit den-Acetalester-abhängigen Acyltransferasen ein Kompartimentierungskonzept des pflanzlichen Sekundärstoffwechsels realisiert wird,das in der vakuolären Synthese bestimmter Hydroxyzimtsäureester besteht.
英文摘要
Im pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel wurden Acyltransferasen nachgewiesen, die anstelle von Coenzym A-aktivierten Substraten energiereiche ß-Acetalester (1-O-Glucoseester) umsetzen. Erste Sequenzanalysen zeigen die signifikante Ähnlichkeit derartiger Acyltransferasen zu Serin-Carboxypeptidasen - hydrolytischen Enzymen des Primärstoffwechsels. Ziel dieses Projekts ist es, die strukturelle Basis für die gegenüber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Acyltransferasen verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser Enzymklasse zu erarbeiten. Dazu werden biochemisch gut charakterisierte Acyltransferasen aus verschiedenen Pflanzenarten und Stoffwechselbereichen isoliert und einer Strukturanalyse unterzogen. Die Kristallstrukturen sollen Aufschluß über den enzymatischen Mechanismus der Transacylierungen liefern und die Ursachen der Substratspezifität erklären. Durch vergleichende Sequenzanalysen wird die Hypothese der evolutiven Rekrutierung von Enzymen des Primärstoffwechsels (Hydrolasen) für neue Funktionen im Sekundärstoffwechsel (Transacylierungen) überprüft. Untersuchungen zur subzellulären Lokalisation sollen zeigen, ob mit den ß-Acetalester-abhängigen Acyltransferasen ein Kompartimentierungskonzept des pflanzlichen Sekundärstoffwechsels realisiert wird, das in der vakuolären Synthese bestimmter Hydroxyzimtsäureester besteht.
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Enzymes of plant gallotannin metabolism
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