Struktur und Orientierung von Transduzin- und Arrestin-Fragmenten im Rhodopsin-gebundenen Zustand.

Die Wechselwirkung von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren mit regulatorchen protein - spielt bederbiologischen signalbertragung - basic Rolle。Nach der photoactivierung des visuellen Rezeptors Rhodopsin wind, der Bindung des G-Proteins Transduzin die sehkasade in Gang gesetzet，以及Bindung von reretin和phospyliertes Rhodopsin gequencht wind。[3]紫红质-转质酶合成复合体[j]。紫红素-捕集学，研究对象：紫红素-捕集学Röntgenstrukturen齐尔先生将死Aufklärung der atomic aufgelösten strktur der binungsregionen von Transduzin bzw。光活性紫红质复合物的捕集。大同小异，同位素markierte，肽类似物zu den bekannten Bindungsregionen hergestellt， welche in schnellem Austausch zwischen einer Rhodopsin-gebundenen和einer freien Form steen。[4] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [3]核磁共振弛豫法研究紫红质-肽复合物的结合、持续和解离[j]。Zusätzliche方法：研究对象：膜-蛋白-配体-复合物合成技术。

Die Wechselwirkung von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren mit regulatorischen Proteinen spielt bei der biologischen Signalübertragung eine fundamentale Rolle. Nach der Photoaktivierung des visuellen Rezeptors Rhodopsin wird mit der Bindung des G-Proteins Transduzin die Sehkaskade in Gang gesetzt, welche durch Bindung von Arrestin an phosphoryliertes Rhodopsin gequencht wird. Wir interessieren uns für die Struktur der aktiven Komplexe Rhodopsin-Transduzin bzw. Rhodopsin-Arrestin, wobei Unterschiede zu den bekannten Röntgenstrukturen der nicht gebundenen Moleküle erwartet werden. Unser Ziel ist die Aufklärung der atomar aufgelösten Struktur der Bindungsregionen von Transduzin bzw. Arrestin im Komplex mit Licht-aktiviertem Rhodopsin. Dazu werden isotopenmarkierte Peptidanaloga zu den bekannten Bindungsregionen hergestellt, welche in schnellem Austausch zwischen einer Rhodopsin-gebundenen und einer freien Form stehen. Wie von Antragsteller kürzlich gezeigt, kann die Struktur und Orientierung des gebundenen Peptids aus Flüssigkeits-NMR-Messungen am freien Peptid abgeleitet werden. Die Bindungkonstanten und Dissoziationsraten der Rhodopsin-PeptidKomplexe sollen aus NMR-Relaxationszeitmessungen bestimmt werden. Zusätzliche methodische Studien sind auf die künftige Anwendung der Technik auf weitere Membranprotein-Ligand-Komplexe gerichtet.