Dynamics and Function of Spin Labelled Membrane Proteins Studied by Multi-Frequency EPR

蛋白质的生物学功能是蛋白质的生物学功能。该动力学过程采用了Mehr-频率EPR谱（10 GHz - 360 GHz），并用四种常用的自旋标记模型系统研究了大肠杆菌毒素A、盐视紫红质、感觉视紫红质I和前视紫红质。在与大肠杆菌素膜结合后，形成了一条卡纳尔运河。Dieses Protein dient als Modell für Proteinfaltung und -entfaltung，für Protein-Membranwechselectungung und Ionenkanalbildung.离子泵吸盐视紫红质和光感受器视紫红质I的光感受器和光感受器视紫红质I是Siebenhelix-transmembraneproteine家族的成员。变形的机制和生理功能，离子传输的方向。该信号系统具有很好的特性，并与其他红紫质韦尔登一起生长。用韦尔登的高频率EPR谱和分子动力学模拟方法对结构和动力学进行了模拟。Methodische Weiterentwicklungen通过连接化学反应或重组肽在ZielProteine中引入Einbau不自然的Spinmarkierter Aminosäuren。

Konformationsänderungen sind für die biologische Funktion von Proteinen von wesentlicher Bedeutung. Die zugrunde liegenden dynamischen Prozesse sollen mittels Mehr-Frequenz EPR Spektroskopie (10 GHz - 360 GHz) an Hand von vier ortsspezifisch spinmarkierten Modellsystemen untersucht werden: diese sind das bakterielle Toxin Colicin A, das Halorhodopsin, das Sensorisches Rhodopsin I und das Proteorhodopsin. Nach der Bindung an die Membran ändert Colicin A seine Konformation und bildet einen spannungsgesteuerten Kanal. Dieses Protein dient als Modell für Proteinfaltung und -entfaltung, für Protein-Membranwechselwirkung und Ionenkanalbildung. Die lichtgetriebenen Ionenpumpen Halorhodopsin und Proteorhodopsin und der Lichtsensor Sensorisches Rhodopsin I sind Mitglieder der Familie der Siebenhelix-Transmembranproteine. Die Mechanismen und die physiologische Funktion der Konformationsänderungen, die während des Ionentransports bzw. der Signalentstehung stattfinden, sollen charakterisiert und mit denen anderer Rhodopsine verglichen werden. Um die Strukturen und die konformationelle Dynamik zu modellieren werden Mehr-Frequenz EPR Spektroskopie und Molekulardynamik Simulationen miteinander verknüpft. Methodische Weiterentwicklungen beinhalten den Einbau unnatürlicher spinmarkierter Aminosäuren in die Zielproteine durch Ligation chemischer oder rekombinant hergestellter Peptide.