PYLs蛋白乙酰化修饰调控植物脱落酸信号转导和逆境响应的生物学机制
批准号:
32070551
项目类别:
面上项目
资助金额:
58.0 万元
负责人:
刘勋成
依托单位:
学科分类:
基因表达及非编码序列调控
结题年份:
2024
批准年份:
2020
项目状态:
已结题
项目参与者:
刘勋成
中文摘要
乙酰化修饰是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式。近年来,在植物中发现大量的蛋白质发生乙酰化修饰,然而其生物学作用和调控机制尚不清楚。本项目前期研究发现,拟南芥中脱落酸(ABA)信号转导途径中的核心因子——PYLs受体家族成员PYR1和PYL1上多个保守的赖氨酸(K)位点发生乙酰化修饰;我们进而发现,PYR1蛋白上K59位点的乙酰化修饰阻断了PYR1与下游因子ABI1的蛋白互作,同时降低了拟南芥幼苗对ABA和干旱胁迫的反应。本项目拟在此基础上继续鉴定拟南芥中乙酰化修饰的PYLs蛋白及位点并检测其动态变化,解析PYLs各位点乙酰化修饰对植物响应ABA信号及抗逆性的影响,并探明介导PYLs乙酰化修饰的上游因子。本研究将阐明PYLs乙酰化修饰调控ABA信号转导及逆境响应的生物学机制,为耐逆农作物育种提供新的思路。
英文摘要
Acetylation is an important post-translational modification. Recent years, a large number of proteins were detected to be acetylated in plants, however, the biological role and regulatory mechanism kept unclear. In previous study, we found that PYR1 and PYL1, the PYLs receptor proteins in abscisic acid (ABA) signal transduction are acetylated at multiple conserved lysine (K) sites. We further found that acetylation of PYR1 at K59 abolishes its interaction with downstream factor protein phosphatase ABI1, and decreases the response of Arabidopsis seedlings to ABA and drought stress. Based on these findings, we will continue to identify the acetylated PYLs proteins and sites and examine their dynamic changes in Arabidopsis. We will analyze the effects of acetylated PYLs in ABA signal transduction and stress response. Finally, the upstream enzymes which catalyzing the acetylation of PYLs will be identified. Our work will elucidate the biological role of acetylation on PYLs in ABA signal transduction and stress response, and provide new idea to cultivate crops with high tolerance.
植物作为固着生长的生物,面对不断变化的环境和外界生物侵害,必须依赖复杂而精确的内在调控机制来进行适应和自我保护。在这一过程中,植物激素脱落酸(ABA)发挥着关键作用。在胁迫条件下,ABA与PYL受体结合,抑制PP2C的活性,从而释放SnRK2活性,促进ABA响应基因的表达。植物在应对逆境时ABA信号通路启动过程已被广泛研究,然而ABA信号在植物中如何被抑制,仍未完全明确。赖氨酸乙酰化是一种进化上保守的蛋白质翻译后修饰方式,广泛参与染色质结构变化、细胞分化及代谢等重要生命过程,然而乙酰化修饰对ABA受体功能的调控作用尚未见报道。.本研究通过赖氨酸乙酰化组学分析,发现拟南芥中ABA受体蛋白PYR1上的第63和121位保守的赖氨酸(K63和K121)位点发生乙酰化修饰。乙酰化免疫分析结果显示PYR1在正常条件下被高度乙酰化,而在ABA响应后期发生去乙酰化。与PYR1-GFP转基因株系相比,PYR1-GFP的K63或K121模拟去乙酰化修饰的转基因材料表现出对ABA不敏感的表型。进一步研究发现,K63或K121位点模拟去乙酰化后,PYR1-PYR1和PYR1-PYL1二聚体水平增加。二聚化降低了PYR1与PP2C蛋白的互作,削弱其抑制PP2C磷酸酶活性的功能,从而降低ABA响应基因表达和ABA信号的传导。.蛋白互作分析表明,赖氨酸去乙酰化酶HDT2与PYR1发生体内互作,且 ABA处理促进了HDT2的蛋白累积并增强了HDT2与PYR1的互作。乙酰化免疫分析表明,HDT2作用于PYR1的K63和K121位点,导致其发生去乙酰化。表型分析显示,HDT2及其同源基因HDT1、HDT3和HDT4的突变体表现出对ABA敏感的表型,且HDT2调控植物ABA响应依赖于PYR1。同时,ABA诱导HDT2水平的增加依赖于核心因子PYLs、ABI2和SnRK2.2/2.3。.综上,本研究发现,在ABA信号转导被激活后期,HDT2介导PYR1去乙酰化,促使PYR1二聚化,进而减弱了PYR1与PP2C之间的互作,从而降低对PP2C活性的抑制,最终抑制ABA信号转导。这一机制是快速解除ABA信号的重要途径之一,有效避免了过度及持续的ABA信号转导对植物生长发育的负面影响。HDT2对PYR1的去乙酰化调控可能是植物抑制ABA信号传导的重要机制,为农作物抗逆性的遗传改良提供了理论基础。
核糖体蛋白RPL5A和RPL5B乙酰化修饰调控植物光形态建成的分子机制
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批准号:32571474
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项目类别:面上项目
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资助金额:50.00万元
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批准年份:2025
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负责人:刘勋成
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依托单位:
光敏色素PHYA乙酰化修饰调控植物光信号转导的分子机制
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批准号:32371326
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项目类别:面上项目
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资助金额:50万元
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批准年份:2023
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负责人:刘勋成
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依托单位:
拟南芥HDA15与HY5互作调控光信号转导的分子机制
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批准号:31771366
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项目类别:面上项目
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资助金额:55.0万元
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批准年份:2017
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负责人:刘勋成
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依托单位:
组蛋白去乙酰化酶HDA15与bHLH类转录因子相互作用的生物学功能研究
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批准号:31301056
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项目类别:青年科学基金项目
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资助金额:22.0万元
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批准年份:2013
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负责人:刘勋成
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依托单位:
国内基金
海外基金