Site-selective C(sp3)-H functionalization of di-, tri-, and tetrapeptides at the N-terminus.
Site-selective C(sp3)-H functionalization of di-, tri-, and tetrapeptides at the N-terminus.
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DOI：
10.1021/ja510233h
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发表时间：
2014-12-03
影响因子：
15
通讯作者：
Yu, Jin-Quan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gong, Wei;Zhang, Guofu;Liu, Tao;Giri, Ramesh;Yu, Jin-Quan
尽管新型和多样化肽的合成主要依赖于使用非天然氨基酸的传统偶联，但肽的合成后修饰可以为制备非蛋白肽提供补充方法。肽合成后修饰的位点选择性通常通过靶向反应部分来实现，例如半胱氨酸的硫醇基团或色氨酸的 C-2 位。在此，我们报告了二肽、三肽和四肽中 N 端氨基酸惰性 C(sp3)-H 键的位点选择性功能化的进展，无需安装导向基团。肽内的天然氨基酸部分用作配体来加速 C-H 活化反应。从长远来看，这种新发现的反应性可以为开发位点选择性 C(sp3)-H 激活以实现更广泛肽的合成后修饰提供指导。
Although the syntheses of novel and diverse peptides rely mainly on traditional coupling using unnatural amino acids, postsynthetic modification of peptides could provide a complementary method for the preparation of nonproteinogenic peptides. Site selectivity of postsynthetic modification of peptides is usually achieved by targeting reactive moieties, such as the thiol group of cysteine or the C-2 position of tryptophan. Herein, we report the development of site-selective functionalizations of inert C(sp3)–H bonds of N-terminal amino acids in di-, tri-, and tetrapeptides without installing a directing group. The native amino acid moiety within the peptide is used as a ligand to accelerate the C–H activation reaction. In the long run, this newly uncovered reactivity could provide guidance for developing site-selective C(sp3)–H activation toward postsynthetic modification of a broader range of peptides.
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