Structure of a paralytic peptide from an insect, Manduca sexta.
Structure of a paralytic peptide from an insect, Manduca sexta.
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来自昆虫 Manduca sexta 的麻痹肽的结构。
DOI：
10.1034/j.1399-3011.1999.00136.x
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kanost,MR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yu,XQ;Prakash,O;Kanost,MR
来自蛾Manduca sexta的麻痹肽1（PP1）是一种23残基肽（Glu-Asn-Phe-Ala-Gly-Gly-Cys-Ala-Thr-Gly-Tyr-Leu-Arg-Thr-Ala-Asp-Gly-Arg-Cys-Lys-Pro-Thr-Phe），首次发现注射时具有麻痹活性进入M。六足幼虫。最近的研究表明，PP1 还可以刺激一种称为浆细胞的血细胞类型的扩散和聚集，并抑制伤口出血。我们通过二维 1H NMR 光谱确定了 PP1 的溶液结构，以开始了解该肽的结构-功能关系。 PP1 具有有序结构，由残基 Tyr11-Thr14 和 Arg18-Pro21 处的短反平行 β 折叠、残基 Phe3-Gly6、Ala8-Tyr11 和 Thr14-Gly17 处的三个 β 转角以及羧基末端的半转（残基 Lys20-Phe23）组成。明确的二级和三级结构通过氢键和侧链疏水相互作用得以稳定。与最近已解决结构的两种相关昆虫肽相比，PP1 的氨基末端区域更加有序。 PP1 的短反平行 β 片层具有与表皮生长因子 (EGF) 的羧基末端亚结构域相似的折叠模式。因此，PP1可能与EGF受体样分子相互作用，从而触发其不同的生物活性。
Paralytic peptide 1 (PP1) from a moth,Manduca sexta, is a 23‐residue peptide (Glu‐Asn‐Phe‐Ala‐Gly‐Gly‐Cys‐Ala‐Thr‐Gly‐Tyr‐Leu‐Arg‐Thr‐Ala‐Asp‐Gly‐Arg‐Cys‐Lys‐Pro‐Thr‐Phe) that was first found to have paralytic activity when injected intoM. sextalarvae. Recent studies demonstrated that PP1 also stimulated the spreading and aggregation of a blood cell type called plasmatocytes and inhibited bleeding from wounds. We determined the solution structure of PP1 by two‐dimensional1H NMR spectroscopy to begin to understand structural–functional relationships of this peptide. PP1 has an ordered structure, which is composed of a short antiparallel β‐sheet at residues Tyr11‐Thr14and Arg18‐Pro21, three β turns at residues Phe3‐Gly6, Ala8‐Tyr11and Thr14‐Gly17, and a half turn at the carboxyl‐terminus (residues Lys20‐Phe23). The well‐defined secondary and tertiary structure was stabilized by hydrogen bonding and side‐chain hydrophobic interactions. In comparison with two related insect peptides, whose structures have been solved recently, the amino‐terminal region of PP1 is substantially more ordered. The short antiparallel β‐sheet of PP1 has a folding pattern similar to the carboxyl‐terminal subdomain of epidermal growth factor (EGF). Therefore, PP1 may interact with EGF receptor‐like molecules to trigger its different biological activities.
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昆虫神经系统中表达的生长阻断肽——克隆和功能表征。
DOI：
--
发表时间：
1998
期刊：
European Journal of Biochemistry
影响因子：
--
作者：
Y. Hayakawa;H. Noguchi
通讯作者：
H. Noguchi
鳞翅目昆虫天蛾、甜菜夜蛾和烟夜蛾血淋巴中麻痹肽的分离和鉴定。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)98775-2
发表时间：
1991
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
W. S. Skinner;P. A. Dennis;J. Li;R. Summerfelt;R. L. Carney;G. B. Quistad
通讯作者：
G. B. Quistad
DOI：
10.1006/bbrc.1998.9145
发表时间：
1998-09-18
影响因子：
3.1
作者：
Clark, KD;Witherell, A;Strand, MR
通讯作者：
Strand, MR
来自 Pseudoplusia includens 的昆虫细胞因子肽浆细胞传播肽 1 的结构 *
影响因子：
4.8
作者：
B. Volkman;M. Anderson;K. Clark;Y. Hayakawa;M. Strand;J. Markley
通讯作者：
J. Markley
昆虫生物肽、生长阻断肽 cDNA 的分子克隆和表征
影响因子：
3.5
作者：
Y. Hayakawa;A. Ohnishi;A. Yamanaka;S. Izumi;S. Tomino
通讯作者：
S. Tomino