Cytosolic Ca2+ prevents the subplasmalemmal clustering of STIM1: an intrinsic mechanism to avoid Ca2+ overload.
Cytosolic Ca2+ prevents the subplasmalemmal clustering of STIM1: an intrinsic mechanism to avoid Ca2+ overload.
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DOI：
10.1242/jcs.034496
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发表时间：
2008-10-01
影响因子：
4
通讯作者：
Graier WF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Malli R;Naghdi S;Romanin C;Graier WF
基质相互作用分子(STIM1)在钙离子内流(SOC)中起着关键作用。STIM1蛋白通过EF-Hand结构域感知内质网(ER)管腔内的钙离子浓度。钙离子从这个结构域解离可以使STIM1快速齐聚，并在靠近质膜的地方形成空间离散的簇。通过对STIM1相互作用、内质网钙离子浓度([Ca~(2+)]ER)重排和胞浆内钙信号([Ca~(2+)]Cyto)的寿命成像，我们发现[Ca~(2+)]Cyto影响STIM1寡聚体的亚细胞分布，并阻止亚质膜STIM聚集，即使内质网被耗尽。这些数据表明，细胞内钙离子独立于内质网钙充盈状态，对亚质膜STIM1簇的形成和分解起着关键的调节作用，从而保护细胞免受SOC过度活动引起的钙超载。
The stromal interacting molecule (STIM1) is pivotal for store-operated Ca2+ entry (SOC). STIM1 proteins sense the Ca2+ concentration within the lumen of the endoplasmic reticulum (ER) via an EF-hand domain. Dissociation of Ca2+ from this domain allows fast oligomerization of STIM1 and the formation of spatially discrete clusters close to the plasma membrane. By lifetime-imaging of STIM1 interaction, the rearrangement of STIM1, ER Ca2+ concentration ([Ca2+]ER) and cytosolic Ca2+ signals ([Ca2+]cyto) we show that [Ca2+]cyto affects the subcellular distribution of STIM1 oligomers and prevents subplasmalemmal STIM clustering, even if the ER is depleted. These data indicate that [Ca2+]cyto, independently of the ER Ca2+ filling state, crucially tunes the formation and disassembly of subplasmalemmal STIM1 clusters, and, thus, protects cells against Ca2+ overload resulting from excessive SOC activity.
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