Determining protein complex connectivity using a probabilistic deletion network derived from quantitative proteomics.
Determining protein complex connectivity using a probabilistic deletion network derived from quantitative proteomics.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0007310
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发表时间：
2009-10-06
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Washburn MP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sardiu ME;Gilmore JM;Carrozza MJ;Li B;Workman JL;Florens L;Washburn MP
蛋白质复合物是执行各种重要细胞过程的关键分子机器。尽管可以进行全基因组蛋白质-蛋白质相互作用研究，但确定复合物内蛋白质之间的连接性仍然是一个重大挑战。在这里，我们演示了一种能够预测稳定蛋白质复合物内蛋白质关系的方法。我们采用计算方法和从野生型和缺失菌株纯化中系统收集定量蛋白质组学数据的组合来构建定量缺失相互作用网络图，然后将所得数据转换为复合物的相互依赖性相互作用模型。我们将这种方法应用于由酿酒酵母 Rpd3 组蛋白脱乙酰酶复合物的成分生成的数据集，该复合物由两个不同的小和大复合物组成，它们由 Rpd3、Sin3 和 Ume1 组成的模块结合在一起。由此产生的表示揭示了新的蛋白质-蛋白质相互作用和新的子模块关系，为绘制复合物的功能组织提供了新的信息。
Protein complexes are key molecular machines executing a variety of essential cellular processes. Despite the availability of genome-wide protein-protein interaction studies, determining the connectivity between proteins within a complex remains a major challenge. Here we demonstrate a method that is able to predict the relationship of proteins within a stable protein complex. We employed a combination of computational approaches and a systematic collection of quantitative proteomics data from wild-type and deletion strain purifications to build a quantitative deletion-interaction network map and subsequently convert the resulting data into an interdependency-interaction model of a complex. We applied this approach to a data set generated from components of the Saccharomyces cerevisiae Rpd3 histone deacetylase complexes, which consists of two distinct small and large complexes that are held together by a module consisting of Rpd3, Sin3 and Ume1. The resulting representation reveals new protein-protein interactions and new submodule relationships, providing novel information for mapping the functional organization of a complex.
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