Archaeal Elp3 catalyzes tRNA wobble uridine modification at C5 via a radical mechanism.
Archaeal Elp3 catalyzes tRNA wobble uridine modification at C5 via a radical mechanism.
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DOI：
10.1038/nchembio.1610
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发表时间：
2014-10
影响因子：
14.8
通讯作者：
Huang, Raven H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Selvadurai, Kiruthika;Wang, Pei;Seimetz, Joseph;Huang, Raven H.
根据遗传学研究，在真核生物中，大约25%的细胞质tRNA具有C5位的摆动尿苷(U34)修饰过程，该过程是由真核细胞Elongator复合体执行的。在这里，我们证明了一个单一的古生物蛋白，真核细胞Elongator复合体(Elp3)的第三亚单位的同源蛋白，能够催化同样的反应。这里描述的Elp3的作用机制代表了在乙酰辅酶A上进行的前所未有的化学作用。
Approximately 25% of cytoplasmic tRNAs in eukaryotic organisms have the wobble uridine (U34) modified at C5 through a process that, according to genetic studies, is carried out by the eukaryotic Elongator complex. Here we show that a single archaeal protein, the homolog of the third subunit of the eukaryotic Elongator complex (Elp3), is able to catalyze the same reaction. The mechanism of action by Elp3 described here represents unprecedented chemistry performed on acetyl-CoA.
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