The N-terminal domain of human DNA helicase Rtel1 contains a redox active iron-sulfur cluster.
The N-terminal domain of human DNA helicase Rtel1 contains a redox active iron-sulfur cluster.
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DOI：
10.1155/2014/285791
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发表时间：
2014
影响因子：
--
通讯作者：
Ding H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Landry AP;Ding H
人类端粒长度调节因子Rtel1是一个超家族II DNA解旋酶，对维持染色体中适当长度的端粒是必不可少的。在此，我们报道了在大肠杆菌中表达的人Rtel1(RtelN)的N-末端结构域，该蛋白含有一个氧化还原活性铁硫簇，其氧化还原中点电位为−248±10 mV(pH 8.0)。RtelN中的铁硫簇对过氧化氢和一氧化氮敏感，表明Rtel1中的活性氧/氮物种可能通过其铁硫簇的修饰来调节其DNA解旋酶的活性。纯化的RtelN在体外与单链(Ss)和双链(Ds)DNA保持弱结合亲和力。然而，过氧化氢或一氧化氮对铁硫簇的修饰对RtelN的DNA结合活性没有显著影响，表明铁硫簇并不直接参与Rtel1 N-末端结构域的DNA相互作用。
Human telomere length regulator Rtel1 is a superfamily II DNA helicase and is essential for maintaining proper length of telomeres in chromosomes. Here we report that the N-terminal domain of human Rtel1 (RtelN) expressed in Escherichia coli cells produces a protein that contains a redox active iron-sulfur cluster with the redox midpoint potential of −248 ± 10 mV (pH 8.0). The iron-sulfur cluster in RtelN is sensitive to hydrogen peroxide and nitric oxide, indicating that reactive oxygen/nitrogen species may modulate the DNA helicase activity of Rtel1 via modification of its iron-sulfur cluster. Purified RtelN retains a weak binding affinity for the single-stranded (ss) and double-stranded (ds) DNA in vitro. However, modification of the iron-sulfur cluster by hydrogen peroxide or nitric oxide does not significantly affect the DNA binding activity of RtelN, suggesting that the iron-sulfur cluster is not directly involved in the DNA interaction in the N-terminal domain of Rtel1.
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影响因子：
64.5
作者：
Sfeir A;Kosiyatrakul ST;Hockemeyer D;MacRae SL;Karlseder J;Schildkraut CL;de Lange T
通讯作者：
de Lange T
DOI：
10.1126/science.1170633
发表时间：
2009-11-13
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
de Lange T
通讯作者：
de Lange T
影响因子：
14.9
作者：
Uringa EJ;Youds JL;Lisaingo K;Lansdorp PM;Boulton SJ
通讯作者：
Boulton SJ
影响因子：
16
作者：
Rudolf, Jana;Makrantoni, Vasso;White, Malcolm F.
通讯作者：
White, Malcolm F.
影响因子：
64.5
作者：
Ding, H;Schertzer, M;Lansdorp, PM
通讯作者：
Lansdorp, PM