Multiple Pathways Used for the Targeting of Thylakoid Proteins in Chloroplasts
Multiple Pathways Used for the Targeting of Thylakoid Proteins in Chloroplasts
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用于叶绿体中类囊体蛋白靶向的多种途径
DOI：
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
C. Woolhead
中科院分区：
文献类型：
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作者：
C. Robinson;S. Thompson;C. Woolhead
叶绿体类囊体膜的组装需要从细胞质中输入大量的蛋白质，并将它们靶向类囊体膜或穿过类囊体膜。现在很清楚，类囊体靶向阶段涉及多条途径，这取决于蛋白质底物的类型。类囊体腔蛋白使用两种非常不同的途径；一种是SEC途径，它在细菌中被很好地描述，它涉及底物穿过一个狭窄的通道。相比之下，最近出现的双精氨酸转位(TAT)系统能够将完全折叠的蛋白质跨膜转位。细菌TAT系统的最新进展进一步阐明了该系统的结构和功能。另一方面，膜蛋白使用另外两条途径。一种是信号识别颗粒依赖的途径，涉及许多不同因素之间的复杂相互作用，而其他蛋白质插入时不需要任何已知装置的帮助。本文回顾了这些途径的研究进展，并思考了令人惊讶的复杂性背后的基本原理。
The assembly of the chloroplast thylakoid membrane requires the import of numerous proteins from the cytosol and their targeting into or across the thylakoid membrane. It is now clear that multiple pathways are involved in the thylakoid‐targeting stages, depending on the type of protein substrate. Two very different pathways are used by thylakoid lumen proteins; one is the Sec pathway which has been well‐characterised in bacteria, and which involves the threading of the substrate through a narrow channel. In contrast, the more recently characterised twin‐arginine translocation (Tat) system is able to translocate fully folded proteins across this membrane. Recent advances on bacterial Tat systems shed further light on the structure and function of this system. Membrane proteins, on the other hand, use two further pathways. One is the signal recognition particle‐dependent pathway, involving a complex interplay between many different factors, whereas other proteins insert without the assistance of any known apparatus. This article reviews advances in the study of these pathways and considers the rationale behind the surprising complexity.
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叶绿素 a/b 结合蛋白独立于其同源转运肽插入类囊体中。
DOI：
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发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
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作者：
Lamppa,GK
通讯作者：
Lamppa,GK
影响因子：
56.9
作者：
Jianguo Yuan;Ralph Henry;M. Mccaffery;Kenneth Cline
通讯作者：
Jianguo Yuan;Ralph Henry;M. Mccaffery;Kenneth Cline
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DOI：
--
发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
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--
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BARKAN, A