ZipA Uses a Two-Pronged FtsZ-Binding Mechanism Necessary for Cell Division.
ZipA Uses a Two-Pronged FtsZ-Binding Mechanism Necessary for Cell Division.
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ZipA使用细胞分裂所必需的双管齐下的FtsZ结合机制。
DOI：
10.1128/mbio.02529-21
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发表时间：
2021-12-21
期刊：
影响因子：
6.4
通讯作者：
Margolin W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cameron TA;Vega DE;Yu C;Xiao H;Margolin W
在大多数细菌中，细胞分裂由FtsZ蛋白集中组织，该蛋白在细胞膜上的分裂位点组装成动态丝状物，并与其他关键的细胞分裂蛋白相互作用。在像大肠杆菌这样的γ-变形菌中，FtsZ丝状物通过两种必需的蛋白质FtsA和ZipA锚定在细胞膜上。传统上，人们认为这种相互作用仅仅是由FtsZ的C末端肽（CTP）结构域介导的，该结构域与这些以及其他几种调节蛋白相互作用。然而，我们现在提供了FtsZ和ZipA之间第二种相互作用的证据。通过位点特异性光活化交联，我们在ZipA上确定了一个与FtsZ CTP结合口袋相对一侧的非传统FtsZ结合位点。在该位点的交联不受FtsZ连接子和CTP结构域截断的影响，这表明这个非传统位点必须直接与FtsZ的球状核心结构域相互作用。在ZipA上的传统或非传统结合位点引入的突变破坏了与FtsZ的光交联以及ZipA在细胞分裂中的正常功能，这表明这两种结合模式对于正常的细胞生长和分裂都很重要。在非传统表面的一个突变还被发现可以抑制ZipA中其他几个传统和非传统位点突变的缺陷，这表明这两个位点之间存在一些相互依赖性。综上所述，这些结果表明ZipA采用了一种双管齐下的FtsZ结合机制。
In most bacteria, cell division is centrally organized by the FtsZ protein, which assembles into dynamic filaments at the division site along the cell membrane that interact with other key cell division proteins. In gammaproteobacteria such as Escherichia coli, FtsZ filaments are anchored to the cell membrane by two essential proteins, FtsA and ZipA. Canonically, this interaction was believed to be mediated solely by the FtsZ C-terminal peptide (CTP) domain that interacts with these and several other regulatory proteins. However, we now provide evidence of a second interaction between FtsZ and ZipA. Using site-specific photoactivated cross-linking, we identified a noncanonical FtsZ-binding site on ZipA on the opposite side from the FtsZ CTP-binding pocket. Cross-linking at this site was unaffected by the truncation of the FtsZ linker and CTP domains, indicating that this noncanonical site must interact directly with the globular core domain of FtsZ. Mutations introduced into either the canonical or noncanonical binding sites on ZipA disrupted photo-cross-linking with FtsZ and normal ZipA function in cell division, suggesting that both binding modes are important for normal cell growth and division. One mutation at the noncanonical face was also found to suppress defects of several other canonical and noncanonical site mutations in ZipA, suggesting there is some interdependence between the two sites. Taken together, these results suggest that ZipA employs a two-pronged FtsZ-binding mechanism.
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DOI：
10.1038/nrmicro.2016.26
发表时间：
2016-04
期刊：
Nature reviews. Microbiology
影响因子：
--
作者：
Haeusser DP;Margolin W
通讯作者：
Margolin W
影响因子：
7.5
作者：
Barrows JM;Goley ED
通讯作者：
Goley ED
影响因子：
3.2
作者：
Ma, XL;Margolin, W
通讯作者：
Margolin, W
影响因子：
3.5
作者：
Ortiz C;Kureisaite-Ciziene D;Schmitz F;McLaughlin SH;Vicente M;Löwe J
通讯作者：
Löwe J
影响因子：
--
作者：
Krupka M;Margolin W
通讯作者：
Margolin W