Identification of ultramodified proteins using top-down tandem mass spectra.
Identification of ultramodified proteins using top-down tandem mass spectra.
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DOI：
10.1021/pr400849y
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发表时间：
2013-12-06
影响因子：
4.4
通讯作者：
Pevzner PA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu X;Hengel S;Wu S;Tolić N;Pasa-Tolić L;Pevzner PA
翻译后修饰 (PTM) 通过改变蛋白质结构和功能在各种生物过程中发挥重要作用。一些超修饰蛋白质（如组蛋白）具有多个 PTM，形成定义蛋白质功能的 PTM 模式。虽然自下而上的质谱 (MS) 已成功识别短肽中的单个 PTM，但它无法识别以协调的方式沿着整个蛋白质传播的 PTM 模式。相比之下，自上而下的 MS 分析完整的蛋白质并揭示整个蛋白质的 PTM 模式。然而，虽然仪器的最新进展使许多实验室可以使用自上而下的 MS，但大多数用于自上而下的 MS 的计算工具都专注于具有很少 PTM 的蛋白质，并且无法识别复杂的 PTM 模式。我们提出了一种新算法 MS-Align-E，可以识别超修饰蛋白质中预期和意外的 PTM。我们证明 MS-Align-E 可以识别组蛋白 H4 的许多蛋白质形式，并将其与当前接受的软件工具进行基准测试。
Post-translational modifications (PTMs) play an important role in various biological processes through changing protein structure and function. Some ultramodified proteins (like histones) have multiple PTMs forming PTM patterns that define the functionality of a protein. While bottom-up mass spectrometry (MS) has been successful in identifying individual PTMs within short peptides, it is unable to identify PTM patterns spreading along entire proteins in a coordinated fashion. In contrast, top-down MS analyzes intact proteins and reveals PTM patterns along the entire proteins. However, while recent advances in instrumentation have made top-down MS accessible to many laboratories, most computational tools for top-down MS focus on proteins with few PTMs and are unable to identify complex PTM patterns. We propose a new algorithm, MS-Align-E, that identifies both expected and unexpected PTMs in ultramodified proteins. We demonstrate that MS-Align-E identifies many proteoforms of histone H4 and benchmark it against the currently accepted software tools.
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