The docking stage of yeast vacuole fusion requires the transfer of proteins from a cis-SNARE complex to a Rab/Ypt protein.
The docking stage of yeast vacuole fusion requires the transfer of proteins from a cis-SNARE complex to a Rab/Ypt protein.
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DOI：
10.1083/jcb.148.6.1231
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发表时间：
2000-03-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ungermann C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Price A;Seals D;Wickner W;Ungermann C
酵母空泡的同型融合需要Sec 18 p（NSF）驱动的引发以允许空泡对接，但连接引发和对接的机制尚不清楚。我们发现，一个大的多亚基蛋白质称为Vam 2/6p复合物结合到孤立的液泡顺式配对SNAP受体（SNARE）。Vam 2/6 p复合物与顺式SNARE复合物的这种结合在引发过程中被破坏。然后Vam 2/6p复合物与Rab家族的三磷酸鸟苷结合蛋白Ypt 7 p结合，以启动液泡之间的生产性接触。因此，顺式SNARE复合物可以包含Rab/Ypt效应子，并且这些效应子可以通过NSF/Sec 18 p驱动的引发而被动员，允许它们与Rab/Ypt蛋白直接缔合以激活对接。
The homotypic fusion of yeast vacuoles requires Sec18p (NSF)-driven priming to allow vacuole docking, but the mechanism that links priming and docking is unknown. We find that a large multisubunit protein called the Vam2/6p complex is bound to cis-paired SNAP receptors (SNAREs) on isolated vacuoles. This association of the Vam2/6p complex with the cis-SNARE complex is disrupted during priming. The Vam2/6p complex then binds to Ypt7p, a guanosine triphosphate binding protein of the Rab family, to initiate productive contact between vacuoles. Thus, cis-SNARE complexes can contain Rab/Ypt effectors, and these effectors can be mobilized by NSF/Sec18p-driven priming, allowing their direct association with a Rab/Ypt protein to activate docking.
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RBSEC1A和B与语法1和SNAP-25共同定位，但在整个轴突中都不是与语法素一起稳定的复合物。
DOI：
10.1083/jcb.129.1.105
发表时间：
1995-04
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Garcia EP;McPherson PS;Chilcote TJ;Takei K;De Camilli P
通讯作者：
De Camilli P
影响因子：
64.5
作者：
McBride, HM;Rybin, V;Zerial, M
通讯作者：
Zerial, M
影响因子：
11.4
作者：
Katz, L;Hanson, PI;Brennwald, P
通讯作者：
Brennwald, P
DOI：
10.1073/pnas.94.26.14438
发表时间：
1997-12-23
影响因子：
11.1
作者：
Kee, Y;Yoo, JS;Scheller, RH
通讯作者：
Scheller, RH
影响因子：
7.5
作者：
Novick, P;Zerial, M
通讯作者：
Zerial, M