1H, 13C, and 15N resonance assignment of the ubiquitin-like domain from Dsk2p.
1H, 13C, and 15N resonance assignment of the ubiquitin-like domain from Dsk2p.
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DOI：
10.1007/s12104-008-9107-7
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发表时间：
2008-12
影响因子：
0.9
通讯作者：
Fushman D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen T;Zhang D;Matiuhin Y;Glickman M;Fushman D
酵母蛋白Dsk2p的泛素样结构域（UBL）被广泛认为识别并结合蛋白酶体上的泛素受体，并且作为Dsk2p的一部分，桥接多聚泛素化底物和蛋白酶体降解机制。在这里，我们报告NMR共振分配的1H，15 N，和13 C核的骨干和侧链的UBL域的Dsk2p。这项任务将有助于NMR研究的重点是了解Dsk2与蛋白酶体受体的相互作用及其作为多聚泛素穿梭在泛素依赖的蛋白酶体降解以及其他细胞途径中的作用。
The ubiquitin-like domain (UBL) of yeast protein Dsk2p is widely believed to recognize and bind to ubiquitin receptors on the proteasome and, as part of Dsk2p, to bridge polyubiquitinated substrates and proteasomal degradation machinery. Here we report NMR resonance assignment for 1H, 15N, and 13C nuclei in the backbone and side chains of the UBL domain of Dsk2p. This assignment will aid in NMR studies focused on understanding of Dsk2’s interactions with proteasomal receptors and its role as a polyubiquitin shuttle in the ubiquitin-dependent proteasomal degradation as well as other cellular pathways.
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