Electrostatic effects of smooth muscle calponin on actin assembly.
Electrostatic effects of smooth muscle calponin on actin assembly.
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平滑肌钙调蛋白对肌动蛋白组装的静电作用。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1997.00432.x
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Tao,T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tang,JX;Szymanski,PT;Janmey,PA;Tao,T
通过结合荧光、光散射、共沉降和电子显微镜方法，对静电相互作用对鸡砂囊钙调蛋白对肌动蛋白聚合动力学和 F-肌动蛋白成束的影响的贡献进行了表征。化学计量的钙调蛋白可加速低离子强度溶液中肌动蛋白的聚合，但这种效应在 [KCl] = 150 mM 时减弱。在低离子强度下，微摩尔浓度的钙调蛋白诱导大束肌动蛋白丝的形成，较低浓度的钙调蛋白会淬灭芘标记的 F-肌动蛋白的荧光。后一种效应与钙调蛋白与 F-肌动蛋白的结合有关，而不是与肌丝的成束有关。随着离子强度的增加，束的平均直径减小，成束固定浓度的肌动蛋白丝所需的钙调蛋白浓度也增加。毫摩尔浓度的 ATP、GTP 或 ITP 在将肌动蛋白束分散为单丝或更小的聚集体方面同样有效，尽管很大一部分钙调蛋白仍然与 F-肌动蛋白结合。我们的研究结果表明，钙调蛋白与肌动蛋白的结合至少部分是由静电相互作用决定的，并且钙调蛋白的聚阳离子性质主要通过其减少带负电的肌动蛋白丝之间的静电排斥的能力来形成F-肌动蛋白束。
The contribution of electrostatic interactions to the effects of chicken gizzard calponin on the kinetics of actin polymerization and the bundling of F‐actin were characterized by a combination of fluorescence, light‐scattering, co‐sedimentation, and electron‐microscopic methods. Stoichiometric amounts of calponin accelerate actin polymerization in low‐ionic‐strength solutions, but this effect is diminished at [KCl] = 150 mM. At low ionic strengths, micromolar concentrations of calponin induce the formation of large bundles of actin filaments, and lower concentrations of calponin quench the fluorescence of pyrene‐labeled F‐actin. The latter effect is related to binding of calponin to F‐actin rather than to bundling of the filaments. The concentration of calponin required to bundle a fixed concentration of actin filaments increases with increasing ionic strength, as the average diameter of the bundles decreases. Millimolar concentrations of ATP, GTP or ITP are equally efficient at dispersing actin bundles to single filaments or smaller aggregates, even though a significant fraction of calponin remains bound to F‐actin. Our findings show that the binding of calponin to actin is determined at least in part by electrostatic interactions, and that the polycationic nature of calponin is primarily responsible for the formation of F‐actin bundles via its ability to reduce the electrostatic repulsion between the negatively charged actin filaments.
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DOI：
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发表时间：
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通讯作者：
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作者：
通讯作者：
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