Mdm35p imports Ups proteins into the mitochondrial intermembrane space by functional complex formation.
Mdm35p imports Ups proteins into the mitochondrial intermembrane space by functional complex formation.
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Mdm35p 通过功能复合物的形成将 Ups 蛋白导入线粒体膜间隙。
DOI：
10.1038/emboj.2010.149
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发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sesaki,Hiromi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tamura,Yasushi;Iijima,Miho;Sesaki,Hiromi
Ups 1 p、Ups 2 p和Ups 3 p是控制线粒体膜间隙（IMS）中磷脂代谢的三种同源蛋白。Ups蛋白是非典型IMS蛋白，因为它们缺乏两个主要的IMS靶向信号，即二分前序列和半胱氨酸基序。在此，我们发现Ups蛋白的导入是由另一种IMS蛋白Mdm 35 p介导的，体外导入实验表明Ups蛋白的导入需要Mdm 35 p。Mdm 35 p的丢失导致线粒体中Ups蛋白的稳态水平降低。此外，mdm 35 Δ细胞表现出与1 Δ ups 2 Δ ups 3 Δ细胞相似的表型。有趣的是，与典型的输入机制不同，Mdm 35 p在输入后稳定地与Ups蛋白结合。证明Mdm 35 p是Ups-Mdm 35 p复合物的功能组分，恢复mdm 35 Δ线粒体中的Ups蛋白水平不能恢复磷脂代谢。这些发现提供了一种新的机制，其中功能性蛋白质复合物的形成驱动线粒体蛋白质输入。
Ups1p, Ups2p, and Ups3p are three homologous proteins that control phospholipid metabolism in the mitochondrial intermembrane space (IMS). The Ups proteins are atypical IMS proteins in that they lack the two major IMS‐targeting signals, bipartite presequences and cysteine motifs. Here, we show that Ups protein import is mediated by another IMS protein, Mdm35p.In vitroimport assays show that import of Ups proteins requires Mdm35p. Loss of Mdm35p led to a decrease in steady state levels of Ups proteins in mitochondria. In addition,mdm35Δ cells displayed a similar phenotype toups1Δups2Δups3Δ cells. Interestingly, unlike typical import machineries, Mdm35p associated stably with Ups proteins at a steady state after import. Demonstrating that Mdm35p is a functional component of Ups–Mdm35p complexes, restoration of Ups protein levels inmdm35Δ mitochondria failed to restore phospholipid metabolism. These findings provide a novel mechanism in which the formation of functional protein complexes drives mitochondrial protein import.
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