Evidence for non‐isostructural replacement of Zn2+ with Cd2+ in the β‐domain of brain‐specific metallothionein‐3
Evidence for non‐isostructural replacement of Zn2+ with Cd2+ in the β‐domain of brain‐specific metallothionein‐3
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在脑特异性金属硫蛋白-3 的 β 结构域中用 Cd2+ 非同构替代 Zn2+ 的证据
DOI：
10.1016/s0014-5793(02)03169-1
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发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
R. Sillard
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Palumaa;Olga Njunkova;Lesja Pokras;E. Eriste;H. Jörnvall;R. Sillard
金属硫蛋白-3（MT-3）是一种脑特异性MT，在阿尔茨海默病中下调。CdMT-3的N-末端区域是高度动态的，并且已经逃脱了通过核磁共振的结构表征。我们已经使用电喷雾电离质谱来探测MT-3的镉和锌取代的金属形式的构象状态，并且可以证明MT-3的N-末端β-结构域填充有Cd 2+比填充有Zn 2+具有更开放的构象。结果表明，较大的Cd 2+离子不能同构地取代MT-3 β结构域中的锌，而在MT-1和MT-2的情况下，取代是同构的。MT-3 β结构域的特定金属结合特性可能对于实现MT-3在大脑中的特定作用至关重要。
Metallothionein-3 (MT-3) is a brain-specific MT, which is downregulated in Alzheimer’s disease. The N-terminal region of CdMT-3 is highly dynamic and has escaped structural characterization by nuclear magnetic resonance. We have used electrospray ionization mass spectrometry to probe conformational states of cadmium- and zinc-substituted metalloforms of MT-3 and can demonstrate that the N-terminal β-domain of MT-3 filled with Cd2+has a more open conformation than that filled with Zn2+. The results suggest that the larger Cd2+ions cannot isostructurally replace zinc in the β-domain of MT-3 whereas in the case of MT-1 and MT-2 the replacement is isostructural. Specific metal binding properties of the β-domain of MT-3 may be essential for fulfilling the specific role of MT-3 in the brain.
DOI：
10.1073/pnas.89.21.10124
发表时间：
1992-11-01
影响因子：
11.1
作者：
BRAUN, W;VASAK, M;WUTHRICH, K
通讯作者：
WUTHRICH, K
DOI：
10.1073/pnas.89.14.6333
发表时间：
1992-07-15
影响因子：
11.1
作者：
PALMITER, RD;FINDLEY, SD;DURNAM, DM
通讯作者：
DURNAM, DM
影响因子：
2.9
作者：
QUAIFE, CJ;FINDLEY, SD;PALMITER, RD
通讯作者：
PALMITER, RD