Association of the subunits of the calcium-independent receptor of α-latrotoxin.
Association of the subunits of the calcium-independent receptor of α-latrotoxin.
复制标题
α-latrotoxin 的钙独立受体亚基的关联。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2010.10.078
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发表时间：
2010
影响因子：
3.1
通讯作者：
Deyev,IgorE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Serova,OxanaV;Popova,NadezhdaV;Petrenko,AlexanderG;Deyev,IgorE
CIRL-1也称为latrophilin 1或CL，属于粘附G蛋白偶联受体（GPCR）家族。作为粘附GPSR家族的所有成员，CIRL-1由两个异源亚基组成，即细胞外亲水性p120和七螺旋膜蛋白p85。两个CIRL-1亚基由一个基因编码，但由于前体的细胞内蛋白水解，成熟受体具有两个亚基结构。还显示，小部分CIRL-1受体复合物解离，产生可溶性受体胞外域，并且这种解离是由于在初级蛋白水解位点和第一跨膜结构域之间的位点处的第二次切割。最近提出了p120和p85在细胞表面独立定位的模型。在这篇文章中，我们评估了仍然存在于细胞膜上的p120-p85复合物的量，并证实了在细胞表面上主要量的成熟CIRL-1以p120-p85亚基复合物的形式存在。
CIRL-1 also called latrophilin 1 or CL belongs to the family of adhesion G protein-coupled receptors (GPCRs). As all members of adhesion GPSR family CIRL-1 consists of two heterologous subunits, extracellular hydrophilic p120 and heptahelical membrane protein p85. Both CIRL-1 subunits are encoded by one gene but as a result of intracellular proteolysis of precursor, mature receptor has two-subunit structure. It was also shown that a minor portion of the CIRL-1 receptor complexes dissociates, producing the soluble receptor ectodomain, and this dissociation is due to the second cleavage at the site between the site of primary proteolysis and the first transmembrane domain. Recently model of independent localization p120 and p85 on the cell surface was proposed. In this article we evaluated the amount of p120–p85 complex still presented on the cellular membrane and confirmed that on cell surface major amount of mature CIRL-1 presented as a p120–p85 subunit complex.
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