Time-of-flight neutron diffraction study of bovine γ-chymotrypsin at the Protein Crystallography Station.
Time-of-flight neutron diffraction study of bovine γ-chymotrypsin at the Protein Crystallography Station.
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在蛋白质晶体学站对牛γ-胰凝乳蛋白酶进行飞行时间中子衍射研究。
DOI：
10.1107/s1744309111009341
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ringe,Dagmar
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lazar,LouisM;Fisher,SZoe;Moulin,AaronG;Kovalevsky,Andrey;Novak,WalterRP;Langan,Paul;Petsko,GregoryA;Ringe,Dagmar
这项研究项目的首要目标是利用中子衍射确定蛋白质子集的确切氢原子位置，从而改善H原子在蛋白质中的位置，以便它们可以更好地用于各种严重依赖于该位置的计算方法。为了被认为适用于中子衍射研究，所选择的蛋白质必须能够接受超高分辨率的X射线结晶学，能够形成大晶体(1 mm~3或更大)，并具有中等大小的单位晶胞(尺寸不超过100 ？)。因此，γ-胰凝乳凝乳酶是中子衍射的完美候选者。为了了解和探索特定的活性中心残基和氢键模式在γ-糜蛋白酶中的作用，在洛斯阿拉莫斯中子科学中心的蛋白质晶体站启动了中子衍射研究。在数据采集之前，对一个大的单晶进行H/D交换。飞行时间中子衍射数据是在PCS收集的，分辨率为2.0 ä，∼完成率为85%。在这里，首次报道了从γ-胰凝乳酶收集的飞行时间中子数据。
The overarching goal of this research project is to determine, for a subset of proteins, exact hydrogen positions using neutron diffraction, thereby improving H-atom placement in proteins so that they may be better used in various computational methods that are critically dependent upon said placement. In order to be considered applicable for neutron diffraction studies, the protein of choice must be amenable to ultrahigh-resolution X-ray crystallography, be able to form large crystals (1 mm3 or greater) and have a modestly sized unit cell (no dimension longer than 100 Å). As such, γ-chymotrypsin is a perfect candidate for neutron diffraction. To understand and probe the role of specific active-site residues and hydrogen-bonding patterns in γ-chymotrypsin, neutron diffraction studies were initiated at the Protein Crystallography Station (PCS) at Los Alamos Neutron Science Center (LANSCE). A large single crystal was subjected to H/D exchange prior to data collection. Time-of-flight neutron diffraction data were collected to 2.0 Å resolution at the PCS with ∼85% completeness. Here, the first time-of-flight neutron data collection from γ-chymotrypsin is reported.
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使用散裂中子进行蛋白质晶体学：收集和处理波长分辨劳厄蛋白质数据
DOI：
--
发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
作者：
P. Langan;Gayle Greene
通讯作者：
Gayle Greene
蛋白质晶体学站 (PCS) 的大分子中子晶体学。
DOI：
10.1107/s0907444910027198
发表时间：
2010
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Kovalevsky,Andrey;Fisher,Zoe;Johnson,Hannah;Mustyakimov,Marat;Waltman,MaryJo;Langan,Paul
通讯作者：
Langan,Paul
DOI：
10.1107/s0907444910026582
发表时间：
2010-11-01
影响因子：
2.2
作者：
Afonine, Pavel V.;Mustyakimov, Marat;Adams, Paul D.
通讯作者：
Adams, Paul D.
溶菌酶催化羧基的电离行为。
影响因子：
2.9
作者：
S. Parsons;M. Raftery
通讯作者：
M. Raftery
DOI：
10.1107/s0108767307043498
发表时间：
2008
期刊：
Acta crystallographica. Section A, Foundations of crystallography
影响因子：
--
作者：
N. Niimura;R. Bau
通讯作者：
N. Niimura;R. Bau