Redundant targeting of Isr1 by two CDKs in mitotic cells.
Redundant targeting of Isr1 by two CDKs in mitotic cells.
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有丝分裂细胞中两种CDK对Isr1的冗余靶向作用。
DOI：
10.1007/s00294-020-01110-x
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发表时间：
2021-03
期刊：
影响因子：
2.5
通讯作者：
Toczyski DP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Alme EB;Toczyski DP
蛋白质磷酸化是控制大多数细胞过程的重要调节机制，整合各种环境信号以驱动细胞生长。Isr 1是氨基己糖生物合成途径（HBP）的负调节因子，该途径产生UDP-GlcNAc，这是一种必需的碳水化合物，是N-糖基化、GPI锚和几丁质的构建块。Isr 1最近被证明是由营养响应性CDK激酶Pho 85磷酸化调节的，使其能够被SCFCDC 4靶向降解。在这里，我们发现，虽然PHO 85的缺失稳定了异步细胞中的Isr 1，但Isr 1在pho 85 Δ菌株中的有丝分裂停滞细胞中仍然不稳定。我们提供的证据表明，这是通过磷酸化的CDK 1。通过两种不同的激酶对Isr 1的冗余靶向可能允许响应于不同的细胞信号对HBP进行严格调节。
Protein phosphorylation is an essential regulatory mechanism that controls most cellular processes, integrating a variety of environmental signals to drive cellular growth. Isr1 is a negative regulator of the hexosamine biosynthesis pathway (HBP), which produces UDP-GlcNAc, an essential carbohydrate that is the building block of N-glycosylation, GPI anchors and chitin. Isr1 was recently shown to be regulated by phosphorylation by the nutrient-responsive CDK kinase Pho85, allowing it to be targeted for degradation by the SCFCDC4. Here, we show that while deletion of PHO85 stabilizes Isr1 in asynchronous cells, Isr1 is still unstable in mitotically arrested cells in a pho85Δ strain. We provide evidence to suggest that this is through phosphorylation by CDK1. Redundant targeting of Isr1 by two distinct kinases may allow for tight regulation of the HBP in response to different cellular signals.
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作者：
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Toczyski, David P.
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通讯作者：
Harper, JW
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Pavletich, Nikola P.
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DOI：
10.1073/pnas.76.2.645
发表时间：
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作者：
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BRAWLEY, V