Dom34 rescues ribosomes in 3' untranslated regions.
Dom34 rescues ribosomes in 3' untranslated regions.
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DOI：
10.1016/j.cell.2014.02.006
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发表时间：
2014-02-27
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Green R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guydosh NR;Green R
在完成肽合成之前停止的核糖体必须被回收并返回细胞质池。蛋白Dom34和辅助因子Hbs1和Rli1可以在体外解离停滞的核糖体，但细胞内的靶标身份尚不清楚。在这里，我们扩展核糖体分析方法，以揭示体内Dom34功能的高分辨率分子表征。Dom34从截断的mrna中去除停滞的核糖体，但是，相比之下，通常不会解离已知会触发停滞的编码序列上的核糖体，例如聚脯氨酸。我们还发现Dom34靶标在3´utr末端附近捕获核糖体。这些核糖体似乎通过一种不需要解码mRNA的机制进入3utr。这些结果表明核糖体经常进入下游非编码区，而Dom34承担了拯救它们的重要任务。
Ribosomes that stall before completing peptide synthesis must be recycled and returned to the cytoplasmic pool. The protein Dom34 and cofactors Hbs1 and Rli1 can dissociate stalled ribosomes in vitro, but the identity of targets in the cell is unknown. Here we extend ribosome profiling methodology to reveal a high-resolution molecular characterization of Dom34 function in vivo. Dom34 removes stalled ribosomes from truncated mRNAs, but, in contrast, does not generally dissociate ribosomes on coding sequences known to trigger stalling, such as polyproline. We also show that Dom34 targets arrested ribosomes near the ends of 3´ UTRs. These ribosomes appear to gain access to the 3 UTR via a mechanism that does not require decoding of the mRNA. These results suggest that ribosomes frequently enter downstream noncoding regions and that Dom34 carries out the important task of rescuing them.
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