Activation volumes of enzymes adsorbed on silica particles.
Activation volumes of enzymes adsorbed on silica particles.
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吸附在二氧化硅颗粒上的酶的活化体积
DOI：
10.1021/la503605x
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
C. Czeslik
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
V. Schuabb;C. Czeslik
酶在载体颗粒上的固定化在许多生物技术过程中是有用的。通过这种方法，酶可以通过过滤从反应溶液中分离出来，并可以在几个循环中重复使用。另一方面，有一系列的例子表明，溶液中的游离酶可以通过施加压力来激活。因此，固定在载体颗粒上的酶活性的潜在损失可以通过压力来补偿。在这项研究中，我们测定了两种酶，α-糜蛋白酶(α-CT)和辣根过氧化物酶(HRP)在二氧化硅颗粒上吸附和在溶液中游离时的活化体积。这些实验是在压力高达2000巴的情况下使用荧光分析进行的。在所有情况下，激活体积都取决于施加的压力，这表明酶-底物复合体和过渡态的压缩程度不同。游离态和吸附态HRP的体积分布相似。对于α-CT，在吸附状态下有较大的活化体积。然而，在约500bar处，吸附在二氧化硅颗粒上的α-CT的酶反应具有负活化体积的特征。这一观察结果表明，施加压力可能确实有助于提高载体颗粒上的酶的活性。
The immobilization of enzymes on carrier particles is useful in many biotechnological processes. In this way, enzymes can be separated from the reaction solution by filtering and can be reused in several cycles. On the other hand, there is a series of examples of free enzymes in solution that can be activated by the application of pressure. Thus, a potential loss of enzymatic activity upon immobilization on carrier particles might be compensated by pressure. In this study, we have determined the activation volumes of two enzymes, α-chymotrypsin (α-CT) and horseradish peroxidase (HRP), when they are adsorbed on silica particles and free in solution. The experiments have been carried out using fluorescence assays under pressures up to 2000 bar. In all cases, activation volumes were found to depend on the applied pressure, suggesting different compressions of the enzyme-substrate complex and the transition state. The volume profiles of free and adsorbed HRP are similar. For α-CT, larger activation volumes are found in the adsorbed state. However, up to about 500 bar, the enzymatic reaction of α-CT, which is adsorbed on silica particles, is characterized by a negative activation volume. This observation suggests that application of pressure might indeed be useful to enhance the activity of enzymes on carrier particles.
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