Isolation and characterization of a portal protein-DNA complex from dsDNA bacteriophage.
Isolation and characterization of a portal protein-DNA complex from dsDNA bacteriophage.
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从 dsDNA 噬菌体中分离和表征门蛋白-DNA 复合物。
DOI：
10.1159/000150225
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发表时间：
1992
期刊：
影响因子：
4.6
通讯作者：
Black,LW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zachary,A;Black,LW
从在 70% 乙酸中破碎的噬菌体中分离出门蛋白-DNA 复合物。这种处理解离了大部分噬菌体结构蛋白，而门蛋白环仍然附着在高度浓缩的裸露 DNA 上。在没有大量 DNA 的情况下，门环不受保护。通过密度梯度离心纯化门环-DNA 复合物表明，约 40 bp 的 dsDNA 片段通过这种关联而免受 DNase 消化，表明它内化在环十二聚体的 140 A 长、直径 20^10 Å 的 T4 顶端通道内。可以从许多噬菌体（T4、T7、Phi29）中分离出门环-DNA 复合物，并且发现噬菌体 T7 DNA 的末端优先与环复合物结合。
A portal protein-DNA complex was isolated from bacteriophage disrupted in 70% acetic acid. This treatment dissociated most of the phage structural proteins, while the portal protein ring remained attached to the highly condensed naked DNA. In the absence of a headful of DNA, the portal ring was not protected. Purification of the portal ring-DNA complex by density gradient centrifugation showed that a dsDNA fragment of about 40 bp was protected from DNase digestion by this association, suggesting it was internalized within the 140 A long, 20^10 Å in diameter T4 apical channel of the ring dodecamer. A portal ring-DNA complex could be isolated from a number of phages (T4, T7, Phi29), and the end(s) of phage T7 DNA was (were) found to be preferentially associated with the ring complex.
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