Candida glabrata Pwp7p and Aed1p are required for adherence to human endothelial cells.
Candida glabrata Pwp7p and Aed1p are required for adherence to human endothelial cells.
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DOI：
10.1111/j.1567-1364.2011.00743.x
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发表时间：
2011-11
影响因子：
3.2
通讯作者：
Chauhan N
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Desai C;Mavrianos J;Chauhan N
光滑念珠菌作为病原体的成功部分归功于细胞表面存在的大量粘附素。我们目前对光滑念珠菌粘附素及其在宿主和病原体之间相互作用中的作用的了解仅限于仅与上皮粘附素（Epa 蛋白）的单一家族有关。在这里，我们报告了光滑 C. glabrata 中糖基磷脂酰肌醇 (GPI) 锚定细胞壁蛋白家族的鉴定和表征。这些蛋白质在酿酒酵母和白色念珠菌中都不存在，表明光滑念珠菌已经进化出与宿主细胞相互作用的不同机制。在当前的研究中，我们提供了该家族的 Pwp7p（包含壁蛋白的 PA14 结构域）和 Aed1p（内皮细胞粘附）在 C. glabrata 与人脐静脉内皮细胞 (HUVEC) 相互作用中的表征数据。与野生型亲本相比，光滑 C. glabrata 基因 PWP7 和 AED1 的缺失导致与内皮细胞的粘附显着减少。这些数据表明光滑念珠菌利用这些蛋白质在体外粘附于内皮细胞。这也代表了光滑 C. glabrata 利用 Epa 蛋白以外的粘附素的第一个证据。
Candida glabrata owes its success as a pathogen, in part, to a large repertoire of adhesins present on the cell surface. Our current knowledge of C. glabrata adhesins and their role in the interaction between host and pathogen is limited to work with only a single family of epithelial adhesins (Epa proteins). Here we report identification and characterization of a family of glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchored cell wall proteins in C. glabrata. These proteins are absent in both S. cerevisiae and C. albicans suggesting that C. glabrata has evolved different mechanism(s) for interaction with host cells. In the current study we present data on the characterization of Pwp7p (PA14 domain containing Wall Protein) and Aed1p (Adherence to Endothelial cells) of this family in the interaction of C. glabrata with Human Umbilical Vein Endothelial Cells (HUVECs). Deletion of C. glabrata genes PWP7 and AED1 results in significant reduction in adherence to endothelial cells compared to the wild type parent. These data indicate that C. glabrata utilizes these proteins for adherence to endothelial cells in vitro. This also represents the first evidence that C. glabrata utilizes adhesins other than Epa proteins.
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