Characterization of native protein complexes using ultraviolet photodissociation mass spectrometry.
Characterization of native protein complexes using ultraviolet photodissociation mass spectrometry.
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DOI：
10.1021/ja505217w
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发表时间：
2014-09-17
影响因子：
15
通讯作者：
Brodbelt, Jennifer S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
O'Brien, John P.;Li, Wenzong;Zhang, Yan;Brodbelt, Jennifer S.
紫外光解离（UVPD）质谱（MS）用于表征天然蛋白质-配体和蛋白质-蛋白质复合物中的蛋白质序列，并提供有关配体和蛋白质-蛋白质界面结合位点的辅助信息。UVPD优于碰撞诱导解离（CID），高能碰撞解离（HCD）和电子转移解离（ETD）方面产生的最全面的诊断主要序列信息的蛋白质在复合物。UVPD还产生了非共价片段离子，其中含有一部分仍与配体结合的蛋白质，这揭示了肌红蛋白/血红素、eIF 4 E/m7 GTP和人肽基脯氨酰顺反异构酶1（Pin 1）与RNA聚合酶II（CTD）C-末端结构域衍生的肽复合的结合位点的性质。在UVPD时，还产生了来自低聚β-乳球蛋白二聚体和六聚胰岛素复合物的非共价结合的蛋白质-蛋白质片段离子，为三级和四级蛋白质结构特征提供了一些照明。
Ultraviolet photodissociation (UVPD) mass spectrometry (MS) was used to characterize the sequences of proteins in native protein–ligand and protein–protein complexes and to provide auxiliary information about the binding sites of the ligands and protein–protein interfaces. UVPD outperformed collisional induced dissociation (CID), higher-energy collisional dissociation (HCD), and electron transfer dissociation (ETD) in terms of yielding the most comprehensive diagnostic primary sequence information about the proteins in the complexes. UVPD also generated noncovalent fragment ions containing a portion of the protein still bound to the ligand which revealed some insight into the nature of the binding sites of myoglobin/heme, eIF4E/m7GTP, and human peptidyl-prolyl cis–trans isomerase 1 (Pin1) in complex with the peptide derived from the C-terminal domain of RNA polymerase II (CTD). Noncovalently bound protein–protein fragment ions from oligomeric β-lactoglobulin dimers and hexameric insulin complexes were also produced upon UVPD, providing some illumination of tertiary and quaternary protein structural features.
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