Carbohydrate recognition domain of surfactant protein D mediates interactions with Pneumocystis carinii glycoprotein A.
Carbohydrate recognition domain of surfactant protein D mediates interactions with Pneumocystis carinii glycoprotein A.
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表面活性剂蛋白 D 的碳水化合物识别域介导与卡氏肺囊虫糖蛋白 A 的相互作用。
DOI：
10.1165/ajrcmb.24.4.3504
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发表时间：
2001
影响因子：
6.4
通讯作者：
Limper,AH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vuk-Pavlovic,Z;Standing,JE;Crouch,EC;Limper,AH
卡氏肺孢子虫可导致免疫功能低下患者的严重肺炎。肺表面活性蛋白D(SP-D)是一种肺集合素，在肺泡灌洗液中显著积聚。卡氏肺炎并与OFP表面的糖蛋白A(GPA)结合。Carinii，从而增强与肺泡巨噬细胞的相互作用。在此，我们报道了SP-D与GPA相互作用的结构基础。我们证明了天然SP-D在2 mM钙离子存在下以可饱和的、浓度依赖的方式与纯化的GPA结合，这种结合可被10 mM的乙二胺四乙酸所消除。在无阳离子条件下，增加钙离子浓度显著增强SP-D与GPA的结合，而锰和镁离子的影响很小。SP-D与GPA的结合在pH为7.4时达到最大值，在pH为4时有明显的抑制作用。麦芽糖、葡萄糖、甘露糖、N-乙酰氨基葡萄糖也竞争性抑制SP-D与GPA的结合。比较各种天然形式和重组形式的SP-D与GPA的结合，发现在给定的SP-D形式中的碳水化合物识别结构域(CRD)的数量决定了与GPA结合的相对程度。与天然SP-D(十二聚体和高阶SP-D复合体)的结合最大，其次是重组十二聚体。相反，重组全长三聚体表现出明显较少的结合，这与由CRD和Neck区域组成的包含该分子这一部分的三聚体的重组截短分子相似。综上所述，这些结果有力地表明，SP-D的CRD参与了与P的相互作用。CariniigpA通过其附着的寡糖与SP-D结合的程度最高。十二聚体和高阶形式的SP-D对Carinii的影响最大。
Pneumocystis cariniicontinues to cause severe pneumonia in immunocompromised patients. Surfactant protein D (SP-D), a lung collectin, markedly accumulates duringP. cariniipneumonia and binds to glycoprotein A (gpA) on the surface ofP. carinii, thereby enhancing interactions with alveolar macrophages. Herein, we report the structural basis of the interaction of SP-D with gpA. We demonstrate that natural SP-D binds to purified gpA in the presence of 2 mM calcium in a saturable, concentration-dependent manner, which is abolished by 10 mM ethylenediaminetetraacetic acid. Increasing concentrations of calcium under otherwise cation-free conditions significantly enhance SP-D binding to gpA, whereas manganese and magnesium cations have minimal effect. Maximal SP-D binding occurs at pH 7.4, with significant inhibition at pH 4. SP-D binding to gpA is also competitively inhibited by maltose > glucose > mannose > N-acetyl-glucosamine. Comparison of the binding of various natural and recombinant forms of SP-D to gpA reveals that the number of carbohydrate recognition domains (CRDs) in a given SP-D form determines the relative extent of binding to gpA. Maximal binding is observed with natural SP-D (dodecamers and higher order SP-D complexes) followed by recombinant dodecamers. In contrast, recombinant full-length trimers exhibit substantially less binding, which is similar to that observed with a recombinant truncated molecule consisting of the CRD and neck regions, and containing trimers of this portion of the molecule. Taken together, these findings strongly indicate that the CRD of SP-D mediates interaction withP. cariniigpA through its attached oligosaccharides and that the extent of SP-D binding toP. cariniiis greatest with dodecamers and higher order forms of SP-D.
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通讯作者：
C. D. Gaynor;F. X. McCormack;D. Voelker;S. McGowan;L. Schlesinger
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通讯作者：
Limper,AH