Analysis of Tat targeting function and twin-arginine signal peptide activity in Escherichia coli.

Analysis of Tat targeting function and twin-arginine signal peptide activity in Escherichia coli.
复制标题

大肠杆菌 Tat 靶向功能和双精氨酸信号肽活性分析。

DOI:
10.1007/978-1-60327-412-8_12
复制
发表时间:
2010
期刊:
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
影响因子:
--
通讯作者:
Palmer T
Palmer T
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Palmer T

文献摘要

参考文献

被引文献

相似文献

Tat系统是一种蛋白质输出系统,致力于将折叠蛋白质运输穿过原核细胞质膜和植物叶绿体的类囊体膜。 Tat 系统通过带有 S-R-R-x-F-L-K“双精氨酸”基序的 N 端信号肽来靶向输出蛋白质。本章描述了模式生物大肠杆菌中天然 Tat 底物的定性和定量测定。还提出了旨在快速正向选择 Tat 信号肽活性的基因筛选方法,以及首次正向选择使 Tat 通路失活的突变。最后讨论了用于测量双精氨酸信号肽-分子伴侣相互作用的亲和力的等温滴定量热法(ITC)方法。
The Tat system is a protein export system dedicated to the transport of folded proteins across the prokaryotic cytoplasmic membrane and the thylakoid membrane of plant chloroplasts. Proteins are targeted for export by the Tat system via N-terminal signal peptides harbouring an S-R-R-x-F-L-K ‘twin-arginine’ motif. In this chapter qualitative and quantitative assays for native Tat substrates in the model organismEscherichia coliare described. Genetic screening methods designed to allow the rapid positive selection of Tat signal peptide activity and the first positive selection for mutations that inactivate the Tat pathway are also presented. Finally isothermal titration calorimetry (ITC) methods for measuring the affinity of twin-arginine signal peptide–chaperone interactions are discussed.
DOI: 10.1128/jb.187.8.2920-2925.2005
发表时间: 2005-04-01
影响因子: 3.2
作者:
Hicks, MG;Lee, PA;Palmer, T
通讯作者: Palmer, T
重新审视叶绿体 Tat 蛋白转运途径的能量学。
DOI: --
发表时间: 2005
影响因子: 20.5
作者:
S. Theg;K. Cline;G. Finazzi;F. Wollman
通讯作者: F. Wollman
DOI: 10.1073/pnas.82.4.1074
发表时间: 1985-01-01
影响因子: 11.1
作者:
TABOR, S;RICHARDSON, CC
通讯作者: RICHARDSON, CC
DOI: 10.1073/pnas.76.9.4530
发表时间: 1979-01-01
影响因子: 11.1
作者:
CASADABAN, MJ;COHEN, SN
通讯作者: COHEN, SN
荚膜红假单胞菌硝酸盐还原酶性质的合理化
DOI: --
发表时间: 1984
影响因子: 2.8
作者:
A. McEwan;J. Jackson;S. Ferguson
通讯作者: S. Ferguson