The crystal structure of dynamin.
The crystal structure of dynamin.
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DOI：
10.1038/nature10441
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发表时间：
2011-09-18
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Nunnari, Jodi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ford, Marijn G. J.;Jenni, Simon;Nunnari, Jodi
动力蛋白相关蛋白（Dynamin-related proteins，DRPs）是一类多结构域的GTP酶，通过寡聚化和依赖GTP的构象变化来调节细胞膜结构。DRPs如何利用自组装和GTP依赖性构象变化来重塑膜尚不清楚。在这里，我们提出了一个装配缺陷的哺乳动物内吞DRP，发动蛋白1，缺乏脯氨酸丰富的结构域，在其无核苷酸状态的晶体结构。发动蛋白1单体是一种延伸的结构，其具有位于长螺旋柄顶部的GT结构域和束信号传导元件，其中普列克底物蛋白同源结构域柔性地连接在其相对端。发动蛋白1二聚体和更高阶的二聚体多聚体通过位于茎中的界面形成。这些接口的分析提供了深入了解DRP家族成员的特异性和调节，并提供了一个框架，了解高阶DRP结构的生物起源和DRP介导的膜断裂事件的机制。
Dynamin-related proteins (DRPs) are multi-domain GTPases that function via oligomerization and GTP-dependent conformational changes to play central roles in regulating membrane structure across phylogenetic kingdoms. How DRPs harness self-assembly and GTP-dependent conformational changes to remodel membranes is not understood. Here we present the crystal structure of an assembly-deficient mammalian endocytic DRP, dynamin 1, lacking the proline-rich domain, in its nucleotide-free state. The dynamin 1 monomer is an extended structure with the GTPase domain and bundle signalling element positioned on top of a long helical stalk with the pleckstrin homology domain flexibly attached on its opposing end. Dynamin 1 dimer and higher order dimer multimers form via interfaces located in the stalk. Analysis of these interfaces provides insight into DRP family member specificity and regulation and provides a framework for understanding the biogenesis of higher order DRP structures and the mechanism of DRP-mediated membrane scission events.
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影响因子：
2.9
作者：
Barylko, Barbara;Wang, Lei;Albanesi, Joseph P.
通讯作者：
Albanesi, Joseph P.
影响因子：
11.4
作者：
Niemann, HH;Knetsch, MLW;Kull, FJ
通讯作者：
Kull, FJ
DOI：
10.1002/neu.480140305
发表时间：
1983-01-01
期刊：
JOURNAL OF NEUROBIOLOGY
影响因子：
--
作者：
KOSAKA, T;IKEDA, K
通讯作者：
IKEDA, K
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
64.8
作者：
Prakash, B;Praefcke, GJK;Herrmann, C
通讯作者：
Herrmann, C