D186/D190 is an allele-dependent determinant of HIV-1 Nef function.
D186/D190 is an allele-dependent determinant of HIV-1 Nef function.
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D186/D190 是 HIV-1 Nef 功能的等位基因依赖性决定因素
DOI：
10.1016/j.virol.2016.08.012
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发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Fackler O.T.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Böhmer;Fackler O.T.
HIV-1致病因子Nef与许多配体相互作用以影响细胞囊泡转运、信号转导和细胞骨架动力学。虽然大多数Nef功能依赖于多价蛋白相互作用基序，但破坏肌动蛋白动力学需要一个专门招募宿主激酶PAK 2的基序。最近预测相邻的天冬氨酸介导Nef-β-连环蛋白相互作用。我们在此报道β-连环蛋白可以与Jurkat T细胞裂解物中的Nef.GFP共免疫沉淀。这种关联在慢病毒Nef蛋白中是保守的，但不涉及经典的Nef蛋白相互作用基序，包括关键的天冬氨酸。虽然丙氨酸突变损害细胞表面受体下调和干扰肌动蛋白动力学和细胞运动的HIV-1 NA 7 Nef，类似的突变不影响HIV-1 SF 2 Nef功能。这些等位基因的差异是由近端赖氨酸/精氨酸多态性决定的。这些结果强调Nef等位基因之间的差异，就个别残基的功能作用，并强调需要等位基因特异性的结构-功能分析。
The HIV-1 pathogenesis factor Nef interacts with numerous ligands to affect cellular vesicular transport, signal transduction and cytoskeletal dynamics. While most Nef functions depend on multivalent protein interaction motifs, disrupting actin dynamics requires a motif that specifically recruits the host kinase PAK2. An adjacent aspartate was recently predicted to mediate Nef-β-catenin interactions. We report here that β-catenin can be co-immunoprecipitated with Nef.GFP from Jurkat T cell lysates. This association is conserved among lentiviral Nef proteins but does not involve classical Nef protein interaction motifs, including the critical aspartate. While aspartate-to-alanine mutations impaired cell surface receptor downregulation and interference with actin dynamics and cell motility by HIV-1 NA7 Nef, analogous mutations did not affect HIV-1 SF2 Nef function. These allelic differences were determined by a proximal lysine/arginine polymorphism. These results emphasize differences between Nef alleles regarding the functional role of individual residues and underscore the need for allele-specific structure-function analyses.
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通讯作者：
Ferrin, Thomas E.
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DOI：
10.1073/pnas.1204322109
发表时间：
2012
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--
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