Systematic analysis of the lysine acetylome in Fusarium graminearum.
Systematic analysis of the lysine acetylome in Fusarium graminearum.
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禾谷镰刀菌赖氨酸乙酰化组的系统分析。
DOI：
10.1186/s12864-016-3361-3
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发表时间：
2016-12-13
期刊：
影响因子：
4.4
通讯作者：
Liang W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhou S;Yang Q;Yin C;Liu L;Liang W
赖氨酸乙酰化是蛋白质中普遍存在的一种保守的翻译后修饰，在活细胞的几乎所有方面都起着重要的调节作用。虽然多年来一直被人们所知，但其在禾谷镰刀菌中的功能仍然是难以捉摸的，禾谷镰刀菌是最重要的坏死营养型植物病原体之一，具有巨大的经济影响。通过亲和富集和高分辨率LC-MS/MS分析的组合，进行大规模的赖氨酸乙酰组分析。总共鉴定了与364种不同蛋白质相匹配的577个赖氨酸乙酰化位点。乙酰化蛋白的生物信息学分析表明，乙酰化蛋白参与了广泛的细胞功能，并表现出不同的亚细胞定位。值得注意的是，10个蛋白参与毒力或脱氧雪腐镰刀菌烯醇（脱氧雪腐镰刀菌烯醇）的生物合成被乙酰化，包括4个转录因子，4个蛋白激酶和2个磷酸酶。蛋白质相互作用网络分析表明，乙酰化蛋白质复合物参与了多种相互作用。这项工作首次对F.中可能的赖氨酸乙酰组进行了全面调查。揭示了赖氨酸乙酰化在调节多种生物过程中以前未被认识到的作用。本工作为丝状真菌乙酰化蛋白的功能分析提供了参考。本文的在线版本（doi：10.1186/s12864-016-3361-3）包含补充材料，可供授权用户使用。
Lysine acetylation in proteins is a ubiquitous and conserved post-translational modification, playing a critical regulatory role in almost every aspect of living cells. Although known for many years, its function remains elusive in Fusarium graminearum, one of the most important necrotrophic plant pathogens with huge economic impact. By the combination of affinity enrichment and high-resolution LC-MS/MS analysis, large-scale lysine acetylome analysis was performed. In total, 577 lysine acetylation sites matched to 364 different proteins were identified. Bioinformatics analysis of the acetylome showed that the acetylated proteins are involved in a wide range of cellular functions and exhibit diverse subcellular localizations. Remarkably, 10 proteins involved in the virulence or DON (deoxynivalenol) biosynthesis were found to be acetylated, including 4 transcription factors, 4 protein kinases and 2 phosphatases. Protein-protein interaction network analysis revealed that acetylated protein complexes are involved in diversified interactions. This work provides the first comprehensive survey of a possible lysine acetylome in F. graminearum and reveals previously unappreciated roles of lysine acetylation in the regulation of diverse biological processes. This work provides a resource for functional analysis of acetylated proteins in filamentous fungi. The online version of this article (doi:10.1186/s12864-016-3361-3) contains supplementary material, which is available to authorized users.
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