Catalysis by protein acetyltransferase Gcn5.
Catalysis by protein acetyltransferase Gcn5.
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DOI：
10.1016/j.bbagrm.2020.194627
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发表时间：
2021-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Denu JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Albaugh BN;Denu JM
Gcn 5作为Gcn 5相关的N-乙酰转移酶（GNAT）蛋白超家族的定义成员，该蛋白超家族显示出共同的结构折叠和催化机制，涉及酰基（主要是乙酰基）从CoA转移到受体亲核体。在Gcn 5的情况下，靶点是主要位于组蛋白上的赖氨酸的ε-氨基。多年来，对Gcn 5结构-功能的研究往往构成了我们理解整个蛋白质乙酰转移酶家族复杂活性和调控的基础。现在认识到，蛋白质乙酰化发生在数千种蛋白质上，并且可以可逆地调节许多细胞过程的功能。在这篇综述中，我们提供了一个概述，我们的基本理解催化，调节活性和底物选择，抑制剂的发展，这种原型乙酰转移酶。
Gcn5 serves as the defining member of the Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) superfamily of proteins that display a common structural fold and catalytic mechanism involving the transfer of the acyl-group, primarily acetyl-, from CoA to an acceptor nucleophile. In the case of Gcn5, the target is the ε-amino group of lysine primarily on histones. Over the years, studies on Gcn5 structure-function have often formed the basis by which we understand the complex activities and regulation of the entire protein acetyltransferase family. It is now appreciated that protein acetylation occurs on thousands of proteins and can reversibly regulate the function of many cellular processes. In this review, we provide an overview of our fundamental understanding of catalysis, regulation of activity and substrate selection, and inhibitor development for this archetypal acetyltransferase.
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DOI：
10.1126/science.1135862
发表时间：
2007-02-02
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Driscoll R;Hudson A;Jackson SP
通讯作者：
Jackson SP
影响因子：
7.3
作者：
Chimenti, Franco;Bizzarri, Bruna;Filetici, Patrizia
通讯作者：
Filetici, Patrizia
影响因子：
2.9
作者：
Beaman, TW;Sugantino, M;Roderick, SL
通讯作者：
Roderick, SL
影响因子：
7
作者：
Cieniewicz, Anne M.;Moreland, Linley;Taverna, Sean D.
通讯作者：
Taverna, Sean D.
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--