Tubulin nucleotide status controls Sas-4-dependent pericentriolar material recruitment.
Tubulin nucleotide status controls Sas-4-dependent pericentriolar material recruitment.
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DOI：
10.1038/ncb2527
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发表时间：
2012-08
影响因子：
21.3
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中科院分区：
文献类型：
--
作者：
调节中心体的生物发生是精确的细胞分裂和维持基因组完整性所必需的。中心体由一对中心粒组成，中心粒被称为中心粒周围物质（PCM）的蛋白质网络包围。PCM组装是一个严格调控的关键步骤，它决定着中心体的大小和能力。在这里，我们报道了微管蛋白通过保守的中心体蛋白Sas-4调节PCM募集的作用。微管蛋白直接与Sas-4结合；它们共同构成中心体蛋白的细胞质复合体。Sas-4突变体不能结合微管蛋白，中心体蛋白复合物形成增强，中心体异常大且活性过度。这表明微管蛋白负向调控PCM的募集。虽然微管蛋白- gtp阻止Sas-4形成蛋白质复合物，但微管蛋白- gdp促进了它的形成。因此，微管蛋白对PCM募集的调控取决于其GTP/ gdp结合状态。这些结果确定了微管蛋白在调节PCM募集中的作用，独立于其作为微管构建块的众所周知的作用。基于其鸟嘌呤结合状态，微管蛋白可以作为PCM募集的分子开关。
Regulated centrosome biogenesis is required for accurate cell division and for maintaining genome integrity. Centrosomes consist of a centriole pair surrounded by a protein network known as pericentriolar material (PCM). PCM assembly is a tightly regulated, critical step that determines a centrosome’s size and capability. Here, we report a role for tubulin in regulating PCM recruitment via the conserved centrosomal protein Sas-4. Tubulin directly binds to Sas-4; together they are components of cytoplasmic complexes of centrosomal proteins. A Sas-4 mutant, which cannot bind tubulin, enhances centrosomal protein complex formation and has abnormally large centrosomes with excessive activity. These suggest that tubulin negatively regulates PCM recruitment. Whereas tubulin-GTP prevents Sas-4 from forming protein complexes, tubulin-GDP promotes it. Thus, tubulin’s regulation of PCM recruitment depends on its GTP/GDP-bound state. These results identify a role for tubulin in regulating PCM recruitment independent of its well-known role as a building block of microtubules. Based on its guanine bound state, tubulin can act as a molecular switch in PCM recruitment.
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