The N-terminal region of the heme-regulated eIF2alpha kinase is an autonomous heme binding domain.
The N-terminal region of the heme-regulated eIF2alpha kinase is an autonomous heme binding domain.
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血红素调节的 eIF2α 激酶的 N 端区域是一个自主血红素结合域。
DOI：
10.1046/j.1432-1327.2000.01021.x
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chen,JJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Uma,S;Matts,RL;Guo,Y;White,S;Chen,JJ
使用entrez和apam 250矩阵将血红素调节的真核起始因子（eIF）2α激酶（HRI）的N末端结构域（NTD）与NCBI数据库中的序列进行比对。在兔HRI的NTD中的氨基酸11-118与哺乳动物α-球蛋白中的氨基酸16-120之间发现了显著的相似性。存在于球蛋白中的几个保守氨基酸残基在HRI的NTD中是保守的。HRI的His 83被预测为等同于在所有球蛋白中保守的近端血红素配体（HisF 8）。NTD的分子模拟表明其氨基酸序列与珠蛋白折叠相容。重组NTD（残基1-159）在大肠杆菌中表达。 亲和纯化的重组NTD的光谱分析表明，NTD含有稳定结合的氯化血红素。突变分析表明，His 83在血红素与NTD的稳定结合中起着关键的结构作用，并且是稳定兔网织红细胞裂解物中新合成的全长HRI所必需的。这些结果表明，HRI的NTD是一个自主的血红素结合结构域，His 83可能作为近端血红素结合配体。
The N‐terminal domain (NTD) of the heme‐regulated eukaryotic initiation factor (eIF)2α kinase (HRI) was aligned to sequences in the NCBI data base usingentrezand apam250 matrix. Significant similarity was found between amino acids 11–118 in the NTD of rabbit HRI and amino acids 16–120 in mammalian α‐globins. Several conserved amino acid residues present in globins are conserved in the NTD of HRI. His83 of HRI was predicted to be equivalent to the proximal heme ligand (HisF8) that is conserved in all globins. Molecular modeling of the NTD indicated that its amino acid sequence was compatible with the globin fold. Recombinant NTD (residues 1–159) was expressed inEscherichia coli. Spectral analysis of affinity purified recombinant NTD indicated that the NTD contained stably bound hemin. Mutational analysis indicated that His83 played a critical structural role in the stable binding of heme to the NTD, and was required to stabilize full length HRI synthesizedde novoin the rabbit reticulocyte lysate. These results indicate that the NTD of HRI is an autonomous heme‐binding domain, with His83 possibly serving as the proximal heme binding ligand.
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