Linking Ras to myosin function: RasGEF Q, a Dictyostelium exchange factor for RasB, affects myosin II functions.
Linking Ras to myosin function: RasGEF Q, a Dictyostelium exchange factor for RasB, affects myosin II functions.
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将 Ras 与肌球蛋白功能联系起来：RasGEF Q 是 RasB 的盘基网柄菌交换因子，影响肌球蛋白 II 功能。
DOI：
10.1083/jcb.200710111
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Noegel,AngelikaA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mondal,Subhanjan;Bakthavatsalam,Deenadayalan;Steimle,Paul;Gassen,Berthold;Rivero,Francisco;Noegel,AngelikaA
肌动蛋白细胞骨架由肌动蛋白、肌球蛋白和几种与它们结合的蛋白质组成，在细胞运动、胞质分裂、吞噬和细胞内运输过程中发挥关键作用(Cooper，1991；MatSumura，2005)。协调的细胞运动需要由前沿的肌动蛋白细丝聚合产生的突出力和细胞后部的肌球蛋白马达产生的收缩力。肌球蛋白II是传统的双头肌球蛋白，也是真核生物胞质分裂所必需的主要运动蛋白。缺乏MHCA的盘基网柄菌细胞显示出过多的缺陷，包括悬浮状态下的胞质分裂缺陷，但当以“牵引力调节”的机制生长在固体载体上时，发生胞质分裂(de Lozanne and Spudich，1987)。这与胞质分裂时肌球蛋白在收缩环(卵裂沟)的定位相对应。MHCA J细胞的趋化效率降低是由于细胞极性降低以及不能抑制侧伪足和收缩尾足(Wessels和Soll，1990；Wessels等人，1988)。它们也有发育缺陷，在细胞聚集后不久就会停止发育过程。在盘状芽孢杆菌中，肌球蛋白的磷酸化是通过肌球蛋白II重链激酶(MHCKs)在尾部的三个苏氨酸残基上进行的(Luck-Vielmetter等人，1990；Vaillancourt等人，1988)。磷酸化的肌球蛋白是不活跃的，不会组装成细丝，而非磷酸化的肌球蛋白II可以自发地组装成双极细丝。只有这些细丝才能执行细胞肌球蛋白II的功能(Egelhoff等人，1993)。对肌球蛋白II调节功能的重要知识来自于肌球蛋白II的突变：3XALA肌球蛋白，其中三个可磷酸化的苏氨酸被突变为丙氨酸，使其成为MHCK的不良底物；以及3XASP肌球蛋白，其中三个苏氨酸被天冬氨酸取代，模拟磷酸化状态。3XALA肌球蛋白突变体在细胞骨架部分显示出显著的肌球蛋白过度组装，并形成稳定的肌球蛋白II丝，肌球蛋白II丝积累
The actin cytoskeleton is composed of actin, myosin, and several proteins that bind to them and play crucial roles in cell motility, cytokinesis, phagocytosis, and intracellular transport processes (Cooper, 1991; Matsumura, 2005). Coordinated cell movement requires protrusive forces generated by polymerization of actin filaments at the leading edge and contractile forces via myosin motors at the rear of a cell. Myosin II, the conventional two-headed myosin, is also the primary motor protein required for cytokinesis in eukaryotes. Dictyostelium discoideum cells lacking MhcA show a plethora of defects, which include cytokinesis defect in suspension but undergoing cytokinesis when grown on a solid support by a “tractionmediated” mechanism (De Lozanne and Spudich, 1987). These correspond to the localization of myosin at the contractile ring (cleavage furrow) during cytokinesis. MhcA J cells have a decreased chemotactic efficiency caused by reduction in cell polarity and an inability to suppress lateral pseudopods and retract the uropod (Wessels and Soll, 1990; Wessels et al., 1988). They also have a developmental defect, halting the developmental process shortly after cells have aggregated. The regulation of myosin II appears to differ between higher and lower eukaryotes.In D. discoideum phosphorylation of myosin takes place at three threonine residues in the tail region by myosin II heavy chain kinases (MHCKs)(Luck-Vielmetter et al., 1990; Vaillancourt et al., 1988). P hosphorylated myosin is inactive and does not assemble into filaments, whereas unphosphorylated myosin II can spontaneously assemble into bipolar filaments. It is only these filaments that perform cellular myosin II functions (Egelhoff et al., 1993). Significant knowledge about the function of myosin II regulation has been derived from mutant myosin IIs: 3XALA myosin, where the three phosphorylatable threonines have been mutated to alanine, rendering it a poor substrate for MHCKs; and 3XASP myosin, where the three threonines were replaced by aspartate, mimicking the phosphorylated state. 3XALA myosin mutants show significant myosin overassembly in cytoskeletal fractions and form stable myosin II filaments, which accumulate
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