Crystal structure of the TSP-1 type 1 repeats: a novel layered fold and its biological implication.
Crystal structure of the TSP-1 type 1 repeats: a novel layered fold and its biological implication.
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DOI：
10.1083/jcb.200206062
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发表时间：
2002-10-28
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Wang JH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tan K;Duquette M;Liu JH;Dong Y;Zhang R;Joachimiak A;Lawler J;Wang JH
血小板反应蛋白-1（TSP-1）含有3个1型重复序列（TSRs），它们介导细胞粘附、糖胺聚糖结合、抑制血管生成、激活TGFβ和抑制基质金属蛋白酶。本文中报道的TSRs的晶体结构揭示了一种新型的、反平行的三链折叠，其由来自相应链的色氨酸和精氨酸残基的交替堆叠层组成，在每个末端由二硫键封端。TSR的正面包含一个右手螺旋，带正电荷的凹槽，可能是“识别”面，介导与各种配体的相互作用。这是TSR结构域的第一个高分辨率晶体结构，为TSR超家族的不同成员的结构和功能探索提供了原型架构。
Thrombospondin-1 (TSP-1) contains three type 1 repeats (TSRs), which mediate cell attachment, glycosaminoglycan binding, inhibition of angiogenesis, activation of TGFβ, and inhibition of matrix metalloproteinases. The crystal structure of the TSRs reported in this article reveals a novel, antiparallel, three-stranded fold that consists of alternating stacked layers of tryptophan and arginine residues from respective strands, capped by disulfide bonds on each end. The front face of the TSR contains a right-handed spiral, positively charged groove that might be the “recognition” face, mediating interactions with various ligands. This is the first high-resolution crystal structure of a TSR domain that provides a prototypic architecture for structural and functional exploration of the diverse members of the TSR superfamily.
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DOI：
10.1083/jcb.138.3.707
发表时间：
1997-08-11
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Dawson DW;Pearce SF;Zhong R;Silverstein RL;Frazier WA;Bouck NP
通讯作者：
Bouck NP
影响因子：
56.9
作者：
HENDRICKSON, WA
通讯作者：
HENDRICKSON, WA
影响因子：
7.8
作者：
BORNSTEIN, P
通讯作者：
BORNSTEIN, P
影响因子：
64.5
作者：
KLAR, A;BALDASSARE, M;JESSELL, TM
通讯作者：
JESSELL, TM
影响因子：
3.6
作者：
Dawson, DW;Volpert, OV;Bouck, NP
通讯作者：
Bouck, NP