High-affinity glycopolymer binding to human DC-SIGN and disruption of DC-SIGN interactions with HIV envelope glycoprotein.
High-affinity glycopolymer binding to human DC-SIGN and disruption of DC-SIGN interactions with HIV envelope glycoprotein.
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DOI：
10.1021/ja1056714
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发表时间：
2010-11-03
影响因子：
15
通讯作者：
Haddleton, David M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Becer, C. Remzi;Gibson, Matthew I.;Geng, Jin;Ilyas, Rebecca;Wallis, Russell;Mitchell, Daniel A.;Haddleton, David M.
复杂碳水化合物和蛋白质之间的非共价相互作用驱动生物系统内的许多基本过程，包括人类免疫。在本报告中，我们旨在研究含甘露糖的糖聚合物与人类 DC-SIGN 相互作用的潜力，以及这些糖聚合物抑制 DC-SIGN 与 HIV 包膜糖蛋白 gp120 之间相互作用的能力。我们使用了通过铜介导的活性自由基聚合和叠氮炔[3+2]Huisgen环加成反应的组合制备的糖聚合物库。我们证明，相对简单的糖聚合物可以有效阻止人树突细胞相关凝集素（DC-SIGN）和病毒包膜糖蛋白 gp120 之间的相互作用。这种方法可能会对艾滋病毒感染机制产生新的见解，并提供潜在的新疗法。
Noncovalent interactions between complex carbohydrates and proteins drive many fundamental processes within biological systems, including human immunity. In this report we aimed to investigate the potential of mannose-containing glycopolymers to interact with human DC-SIGN and the ability of these glycopolymers to inhibit the interactions between DC-SIGN and the HIV envelope glycoprotein gp120. We used a library of glycopolymers that are prepared via combination of copper-mediated living radical polymerization and azide−alkyne [3+2] Huisgen cycloaddition reaction. We demonstrate that a relatively simple glycopolymer can effectively prevent the interactions between a human dendritic cell associated lectin (DC-SIGN) and the viral envelope glycoprotein gp120. This approach may give rise to novel insights into the mechanisms of HIV infection and provide potential new therapeutics.
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作者：
Geijtenbeek, TBH;Torensma, R;Figdor, CG
通讯作者：
Figdor, CG
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Chen, Gaojian;Tao, Lei;Haddleton, David M.
通讯作者：
Haddleton, David M.
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Pukin, Aliaksei V.;Branderhorst, Hilbert M.;Pieters, Roland J.
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Pieters, Roland J.
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Feinberg, H;Mitchell, DA;Weis, WI
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Cameron, Neil R.